#کمینه_کردن_انرژی

اطلاعات حاصل از کریستالوگرافی اشعه ایکس همراه با اشکالاتی است، مثل لحاظ نکردن برخی از اتم ها در ساختار، هم پوشانی شعاع واندروالسی برخی از اتم ها و ... بنابراین بایستی طی مراحلی به ساختار مناسبی از بیومولکول مورد نظر دست یافت. همه ی این مراحل تحت عنوان مینیمم کردن انرژی (Energy minimization) قرار دارند.

اتم ها درون مولکول بصورت ثابت نیستند بلکه در حرکتند، بنابراین بیومولکول های بزرگ می توانند کانفورماسیون های متعددی داشته باشند. در فرایند تا خوردن، پروتئین مسیرهایی را از نظر سطح انرژی طی می‌کند. در ابتدا پروتئین یک رشتهٔ فاقدساختار مشخص با انتروپی بالاست. ضمن فرایند تا خوردن اتم‌های ستون فقرات پروتئینی با ایجاد انواع پیوندهای مناسب یا نا مناسب با سایر اتم‌های ستون فقرات پروتئینی ویا زنجیره جانبی باعث تغییر در سطح انرژی پروتئین می‌شوند.

فرایند تا خوردن که درآن پروتئین از حالت تا نخورده به حالت نهایی می‌رسد را می‌توان از دیدگاه آماری بررسی نمود. می‌توان به جای یک پروتئین که فرایند تا خوردن را با تعداد زیادی کانفورماسیون ممکن از نظر انرژی تجربه می‌کند یک مجموعه از همه کانفورماسیون های ممکن انرژی در نظر گرفت و تعداد حالت‌هایی که در آن انرژی مقدار خاصی است را بدست آورد و برای سیستم آنتروپی را محاسبه نمود و به این ترتیب انرژی آزاد گیبس را به دست آورد. حالت نهایی سیستم در کمینه انرژی اتفاق می‌افتد.

بررسی سیستم از نظر آماری به ما این امکان را می‌دهد که فرایند تا خوردن را با جزئیات شبیه سازی کنیم و این فرایند را بهتر بشناسیم.

@computational_science

#پارادوکس_لوینتال

یکی از مباحث جالب درتا خوردن پروتئین، مسئله زمان تا خوردن است. مدت زمان لازم برای این فرایند در درون سلول از مرتبه ثانیه‌است. نخستین بار لوینتال با محاسبه پارامتر سرعت واکنش از رابطه آرنیوس مدت زمان لازم برای تا خوردن پروتئین را محاسبه کرد. وی این زمان را با در نظر گرفتن تمامی مسیرهای ممکن انرژی انجام داد وجوابی که بدست آورد یک عدد نجومی بود. لوینتال نتیجه گرفت که در فرایند تا خوردن پروتئین، همه مسیرهای ممکن انرژی طی نمی‌شوند و مسیر ویژه‌ای برای تا خوردن وجود دارد.

تعیین ساختار سه‌بعدی پروتئین به طور تجربی بسیار دشوار است. ولی ترتیب زنجیرهٔ هر پروتئین معمولاً دانسته‌است. پژوهشگران می‌کوشند روش‌های بیوفیزیکی گوناگون را به کار بگیرند تا ساختار سه‌بعدی نهایی را از روی دنبالهٔ اسیدهای آمینه پیش‌بینی کنند.

بسیاری از پروتئین‌ها برای فعال بودن باید ساختار سه‌بعدی درست خود را به دست آورند. معمولاً اگر پروتئینی نتواند به ساختار درست خود تا شود، غیرفعال می‌شود.

@computational_science

مرکز زیست محاسبات پویا @computational_science

#پیوند_هیدروژنی

پیوند هیدروژنی بر اثر جاذبه اتم هیدروژن اندک مثبت موجود در یک مولکول و اتم بسیار الکترونگاتیو موجود در مولکول دیگر (یا در محل دیگر همان مولکول اگر مولکول به قدر کافی بزرگ باشد که بتواند روی خود خم شود) تولید می‌گردد. جا به جا شدن یک جفت الکترون به سمت عنصر بسیار الکترونگاتیو نیتروژن ، اکسیژن یا فلوئور موجب می‌شود که این اتمها دارای بار منفی جزئی شوند.

در این صورت پیوند هیدروژنی پلی است میان دو اتم شدیدا الکترونگاتیو با یک اتم هیدروژن که از طرفی بطور کووالانسی با یکی از اتمهای الکترونگاتیو و از طرف دیگر بطور الکترواستاتیکی (جاذبه مثبت به منفی) با اتم الکترونگاتیو دیگر پیوند یافته است. استحکام پیوند هیدروژنی یک ‌دهم تا یک‌ پنجاهم قدرت یک پیوند کوالانسی متوسط است.
برهمین اساس است که فلوئور (الکترونگاتیوترین عنصر) ، قویترین پیوند هیدروژنی و اکسیژن (الکترونگاتیوتر از نیتروژن) ، پیوند هیدروژنی قویتری درمقایسه با نیتروژن تشکیل می‌دهد. همچنین بار مثبت زیاد بر روی اتم هیدروژن ، زوج الکترون مولکول دیگر را بشدت جذب می‌کند و کوچک بودن اندازه اتم هیدروژن سبب می‌شود که ملکول دوم بتواند به آن نزدیک شود.
پیوند هیدروژنی واقعا مؤثر فقط در ترکیبات فلوئور ، اکسیژن و نیتروژن تشکیل می‌شود. با وجود اینکه دو اتم نیتروژن و کلر ، الکترونگاتیوی برابر دارند، چون اتم کلر از اتم نیتروژن بزرگتر است بر خلاف نیتروژن ، کلر پیوند هیدروژنی ضعیفی تشکیل می‌دهد.

پیوند هیدروژنی در تعیین ساختار و خواص مولکولهای سیستم‌های زنده نقش اساسی دارد. اجزای مارپیچ آلفا در ساختار پروتئین‌ها و اجزای مارپیچ دوگانه در ساختار DNA توسط پیوند هیدروژنی بهم می‌پیوندند. تشکیل و گسسته شدن پیوندهای هیدروژنی در تقسیم یافتن و سنتز پروتئین‌ها توسط آن دارای اهمیت اساسی است.

@computational_science

در زیر لیستی از ژورنال هایی که در آن می توان مقاله ای محاسباتی و بیوانفورماتیکی را چاپ کرد آورده شده است.
Advances and Applications in Bioinformatics and Chemistry
Advances in Bioinformatics
Algorithms for Molecular Biology
BBA - Proteins and Proteomics
BioData Mining
Biofrontiers
Bioinformatics
Bioinformation
BMC Bioinformatics
BMC Genomics
BMC Systems Biology
Briefings in Bioinformatics
BMC Research Notes
Bulletin of Mathematical Biology
Cancer Informatic
Comparative and Functional Genomics
Comparative Biochemistry and Physiology - Part D: Genomics and Proteomics
Computational Biology and Chemistry
Computers in Biology and Medicine
Computational and Mathematical Biology
Computational Molecular Biology
EURASIP Journal on Bioinformatics and Systems Biology
Current Bioinformatics
EURASIP Journal on Bioinformatics and Systems Biology
Evolutionary Bioinformatics
Evolutionary Computation
Genome Biology
Genome Informatics
Genome Medicine
Genome Research
Genomics
Genomics, Proteomics & Bioinformatics
IEEE/ACM Transactions on Computational Biology and Bioinformatics
IEEE Transactions on Evolutionary Computation
In Silico Biology
IET Systems Biology
International Journal of Bioinformatics Research and Applications
International Journal of Biomathematics (IJB)
International Journal of Computational Biology and Drug Design
International Journal of Data Mining and Bioinformatics
International Journal of Functional Informatics and Personalized Medicine
International Journal of Knowledge Discovery in Bioinformatics
International Journal of Medical Informatics
Journal of Bioinformatics and Computational Biology
Journal of Biological Systems
Journal of Biomedical Informatics
Journal of Biomedical Semantics
Journal of Computational Biology
Journal of Computational Neuroscience
Journal of Computer-Aided Molecular Design
Journal of Integrative Bioinformatics
Journal of Mathematical Biology
Journal of Theoretical Biology
Mammalian Genome
Mathematical Biosciences
Mathematical Biosciences and Engineering
Methods and Cases in Computational, Mathematical and Statistical Biology
Molecular & Cellular Proteomics
Molecular Systems Biology
Neuroinformatics
Online Journal of Bioinformatics
Pharmacogenetics and Genomics
Physiological Genomics
PLoS Computational Biology
Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics
Source Code for Biology and Medicine
Statistical Applications in Genetics and Molecular Biology
Statistical Methods in Medical Research
The International Journal of High Performance Computing Applications
The Open Applied Informatics Journal
The Open Bioinformatics Journal
Theoretical Biology and Medical Modelling

@computational_science

#انرژی_آزاد_گیبس



انرژی آزاد گیبس کمیتی ترمودینامیکی است که میزان خودبه‌خود انجام شدن یک واکنش را نشان می‌دهد. این کمیت با G نمایش داده می‌شود. انجام یک فرایند از لحاظ ترمودینامیکی هنگامی امکان‌پذیر است که تغییرات انرژی آزاد گیبس منفی باشد.



انرژی آزاد گیبس چنین تعریف می‌شود:

G = U + PV - TS

یا بطور معادل:

G = H - TS



که در آن: U انرژی درونی



P : فشار



V : حجم



T : دما برحسب کلوین



S : آنتروپی



H : آنتالپی است



این فرمول‌ها دربرگیرندهٔ دو عامل است که در انجام‌پذیری واکنش‌ها در طبیعت مؤثرند: آنتالپی (انرژی سیستم) و آنتروپی (بی‌نظمی سیستم).



انتالپی (H) تغییرات انرژی ضمن انجام واکنش را دربرمی‌گیرد. این تغییرات هم انرژی جنبشی راشامل می‌شود و هم انرژی پتانسیل را، به شرط آن که در حین انجام واکنش فشار وارد بر سیستم ثابت باشد.



یک واکنش زمانی از نظر انرژی انجام‌پذیر تلقی می‌شود که بر اثر انجام آن انرژی سیستم کمتر شود. به عبارت بهتر سیستم پایدارتر شود. در این صورت تغییرات انتالپی منفی خواهد بود.



اما در اطراف ما بسیاری از واکنش‌ها اتفاق می‌افتند که در آن‌ها سیستم گرما می‌گیرد و انرژی آن افزایش می‌یابد، یعنی تغییرات انتالپی در آن‌ها مثبت است. این گونه واکنش‌ها به علت عامل دوم رخ می‌دهند که آنتروپی نامیده می‌شود و با S نشان داده می‌شود. این عامل نشان‌دهندهٔ میزان بی‌نظمی سیستم است و زمانی مساعد است که انجام واکنش سبب زیادشدن بی‌نظمی در سیستم شود. در فرمول انرژی آزاد گیبس عامل S در T ضرب می‌شود که دمای مطلق (کلوین) گاز است، یعنی اثر عامل بی‌نظمی در دمای بالا بیشتر است.

@computational_science

📚Computational Biology📝
Authors: Niranjan Nagarajan & ...
Year:2010
@computational_science

📚Bioinformatics An Introduction 📖
Author:Jeremy Ramsden
Year:2015
@comoutational_science

#اخبار_علمی
طراحی غشاهای اسمز معکوس) (Reverse Osmosis Membranesبا استفاده از دینامیک مولکولی
به طور کلی غشاهای اسمز معکوس غشاهای هستند که نسبت به غشاهای معمولی نفوذپذیری آب در آن ها ده برابر بیشتر است.امروزه تحقیقات در زمینه طراحی غاشاهای با سیستم اسمزی معکوس در مقایسه با غشاهای طبیعی به یک بحث داغ در زمینه شبیه سازی داینامیک مولکولی تبدیل شده است. به طور کلی کاربرد اصلی که این سیستم می تواند برای نسل های آینده داشته باشد این است به صرف انرژی کمتری در زمان کوتاه می تواند برای ما آب تمیز تولید کند.لذا با استفاده از شبیه سازی داینامیک مولکولی و طراحی مولکولی در سطح نانو میتوان به راحتی غشاهای اسمز معکوس را مورد بررسی و مطالعه قرار داد.
@computational_science

#نرم_افزارهای_مفید
نرم افزار جدیدی که امکان شبیه سازی داینامیک مولکولی برای سیستم های بزرگ شبیه سازی را فراهم می کند:
در تحقیقی که در مجله WIREs Computational Molecular Science منتشر شده است، محققینی از دانشگاه RIKEN ، انستیتو Nagahama Bio و همچنین دانشگاه Michigan یک بسته نرم افزاری طراحی کرده اند که GENESIS (GENeralized Ensemble SImulation System) نامیده می شود. ویزگی بارزی که این نرم افزار دارد این است که در مطالعه سیستم های بیولوژی بسیار بزرگ که حاوی 10 میلیون و حتی تا 100 میلیون اتم هستند کاربرد دارد. این نرم افزار باعث ظهور یک دوره جدیدی در بیوفیزیک محاسباتی و بیوشیمی می شود و به دانشمندان اجازه می دهد که یک ارتباط و درک بهتری در سطح مولکولی و سلولی پدیده های زیستی داشته باشند.
@computational_science

♦️ Proteome

🔴 Proteomics