⬇️ویژه بچه های [بیوشیمی بالینی] ⬇️

بیشترین قبولی هر سال بیوشیمی بالینی مربوط به کانال ماست! جای دیگه دنبال جزوه نباش عزیزم 👑 ...

قبولی ها | نمونه جزوه | پوشش دهی


✅بزرگترین کانال شیمی آلی در ایران 🇮🇷

Join ➡️ t.me/+TZ9ns1QT_gUyZmZk
Join ➡️ t.me/+TZ9ns1QT_gUyZmZk

✅ منابع آزمون لیسانس به پزشکی

Join us @class_biochem

✅ مدارک زبان مورد تایید جهت شرکت در آزمون لیسانس به پزشکی

Join us @class_biochem

⚡️ تغییرات شیمیایی پروتئین‌ها

تغییرات شیمیایی پروتئین ها، که به آنها اصلاحات پس از ترجمه یا تغییرات شیمیایی پروتئین (post-translational modifications) گفته می‌شود، نقش مهمی در عملکرد و فعالیت پروتئین‌ها دارند. این تغییرات پس از سنتز پروتئین در ریبوزوم‌ها صورت می‌گیرند و می‌توانند ساختار، عملکرد و محل پروتئین‌ها را تغییر دهند.

برخی از مهم‌ترین تغییرات شیمیایی پروتئین‌ها عبارتند از :

⚪️1. فسفریلاسیون (Phosphorylation): اضافه شدن گروه فسفات به اسیدهای آمینه خاصی مانند سرین، ترئونین و تیروزین. این فرآیند باعث فعال‌سازی یا غیرفعال‌سازی پروتئین‌ها (مانند آنزیم‌ها) می‌شود و نقش مهمی در سیگنالینگ سلولی دارد.

⚪️2. گلیکوزیلاسیون (Glycosylation): اضافه شدن زنجیره‌های قندی به پروتئین‌ها که معمولاً در پروتئین‌های ترشحی و پروتئین‌های غشایی رخ می‌دهد. این فرآیند در تشکیل و عملکرد پروتئین‌های غشایی و همچنین در سیستم ایمنی نقش دارد.

⚪️3. استیلاسیون (Acetylation): اضافه شدن گروه استیل به آمینواسید لیزین. این تغییرات بر روی کروماتین‌ها و هیستون‌ها می‌تواند ساختار ژن را تحت تأثیر قرار دهد و در تنظیم بیان ژن‌ها دخالت کند.

⚪️4. متیلاسیون (Methylation): اضافه شدن گروه متیل به اسیدهای آمینه خاص، مانند لیزین و آرژینین. این تغییر در تنظیم بیان ژن و ساختار کروماتین نقش دارد.

⚪️5. یوبیکویتیناسیون (Ubiquitination): اضافه شدن مولکول‌های یوبیکویتین به پروتئین‌ها که باعث علامت‌گذاری آنها برای تخریب در پروتئازوم می‌شود. این تغییر مهم است در تنظیم پروتئین‌های معیوب یا پروتئین‌هایی که دیگر به آنها نیاز نیست.

⚪️6. هیدروکسیلاسیون (Hydroxylation): اضافه شدن گروه هیدروکسیل به پروتئین‌ها، که معمولاً بر روی پرولین و لیزین رخ می‌دهد و در تشکیل کلاژن اهمیت دارد.

⚪️7. پروتئولیز (Proteolysis): تجزیه یا بریدن زنجیره‌های پروتئینی به قطعات کوچکتر توسط آنزیم‌های پروتئولیتیک. این فرآیند می‌تواند به فعال‌سازی پروتئین‌های خاصی مانند آنزیم‌ها یا هورمون‌ها منجر شود.

⚪️8. لیپیداسیون (Lipidation): اتصال گروه‌های لیپیدی به پروتئین‌ها، که معمولاً باعث اتصال پروتئین‌ها به غشای سلولی می‌شود.

این تغییرات شیمیایی برای تنظیم عملکرد، پایداری و محل قرارگیری پروتئین‌ها در سلول بسیار حیاتی هستند.

┏━━━━━━••●♾●••━━━━━┓
Iبیوشیمی ✈️ @class_biochem
┗━━━━━━••●♾●••━━━━━┛

امید، شاید تو صفحه بعدی باشه
کتاب زندگیت رو زود نبند ...

Good Night ✨ @Class_Biochem

🆕 کمیته نوبل جایزه نوبل پزشکی 2024 را به «ویکتور امبروس» و «گری راوکون» به خاطر کشف میکرو آران‌ای و نقش آن در تنظیم ژن پس از رونویسی اهدا کردند.

ویکتور آمبروس و گری راوکون، میکروآران‌ای را کشف کردند. میکرو آران‌ای‌ها گروه جدیدی از مولکول‌های آران‌ای کوچک هستند که نقش مهمی را در تنظیم ژن ایفا می‌کنند. کشف پیشگامانه آنها در کرم کوچک الگانس یک اصل کاملا جدید را در تنظیم ژن آشکار کرد. پژوهش آنها نشان داد که این مولکول برای موجودات چندسلولی از جمله انسان ضروری است. این موضوع ثابت شده است که میکرو آران‌ای‌ ها برای چگونگی رشد و عملکرد موجودات زنده بسیار مهم هستند.

به نقل از نوبل پرایز، تکامل موجودات چندسلولی از اجداد تک‌سلولی که طی آن هر نوع سلول عملکردهای ویژه‌ای را به دست آورد، به مکانیسم‌های پیچیده‌تری برای تنظیم ژن نیاز داشت. علاوه بر تنظیم ژن رونویسی با واسطه عوامل اتصال به DNA که روی توالی‌های تنظیمی عمل می‌کنند، شکل‌های دیگر سیستم‌های کنترل به عنوان موجوداتی با پیچیدگی فزاینده تکامل یافتند.

طی صدها میلیون سال، ژن‌هایی که مولکول‌های آران‌ای کوچک غیررمزگذار موسوم به میکروآران‌ای را رمزگذاری می‌کنند، در ژنوم ارگانیسم‌های چندسلولی گسترش یافتند تا کنترل پس از رونویسی را بر پایداری آران‌ای پیام‌رسان و انتقال پروتئین اعمال کنند. میکروآران‌ای‌ها و نحوه تنظیم ژن آنها تا زمان کشف توسط ویکتور آمبروس و گری راوکون در سال ۱۹۹۳ کاملا ناشناخته بودند.

این دو برنده جایزه نوبل، نماتدهای جهش‌یافته کرم الگانس را با نقایص رشدی ناشی از بروز تغییرات در جایگاه ژنتیکی «لین-۴»(lin-۴) و «لین-۱۴» بررسی کردند. آزمایشگاه آمبروس، ژن لین-۴ را شبیه‌سازی کرد و در یک کشف شگفت‌انگیز نشان داد که این ژن برای یک پروتئین رمزگذاری نمی‌کند، بلکه به رمزگذاری یک آران‌ای کوتاه ۲۲ نوکلئوتیدی غیر رمزگذار می‌پردازد. به موازات آن، آزمایشگاه راوکون دریافت که لین-۴ از طریق عناصر چندگانه در منطقه منتقل‌نشده ۳’UTR، لین-۱۴ را تنظیم می‌کند.

آنها پس از مقایسه اطلاعات توالی، مکمل توالی جزئی را بین آران‌ای کوتاه غیر رمزگذار لین-۴ و عناصر ۳’UTR متعلق به لین-۱۴ تعریف کردند. این اولین نگاه اجمالی به یک مفهوم جدید از آران‌ای‌های تنظیمی یعنی میکروآران‌ای‌ها بود.

آزمایشگاه راوکون در سال ۲۰۰۰، میکروآران‌ای «لت-۷»(let-7) را کشف کردند که به شناسایی میکروآران‌ای‌های همسان در گونه‌های متفاوت جانوری از جمله انسان انجامید. این کشف، جرقه‌ای برای شبیه‌سازی و توالی‌یابی با هدف شناسایی میکروآران‌ای‌ها در سراسر قلمرو حیوانات بود و نشان داد میکروآران‌ای‌ها گروه بزرگی از تنظیم‌کننده‌ها را در بر می‌گیرند که شبکه‌های وسیعی از ژن‌های رمزگذار پروتئین را کنترل می‌کنند. کشف آمبروس و راوکون کاملا غیرمنتظره بود و یک مکانیسم تنظیمی پس از رونویسی را با نقش‌های حیاتی در رشد حیوانات و عملکرد بافت بالغ نشان داد.

کنترل زمان و مکان هر ژن باید در آران‌ای رونویسی شود و به پروتئین انتقال یابد. دستورالعمل‌های تنظیم دقیق ژن خاص سلول در خود ماده ژنتیکی رمزگذاری می‌شود و سپس، توالی توسط پروتئین‌های متصل‌شونده به DNA اعمال می‌گردد.

به لطف اکتشاف مهم آمبروس و راوکون و بسیاری از دانشمندانی که یافته‌های پیشین را به دست آورده‌اند، بعد جدیدی برای تنظیم ژن آشکار شده است. در حالی که پروتئین‌های موجود در هسته سلول به تنظیم رونویسی و پیرایش آران‌ای می‌پردازند، میکروآران‌ای‌ها انتقال و تخریب آران‌ای پیام‌رسان را در سیتوپلاسم کنترل می‌کنند. این لایه غیرمنتظره از تنظیم ژن پس از رونویسی در سراسر روند رشد حیوانات و در انواع سلول‌های بالغ اهمیت حیاتی دارد و برای زندگی پیچیده چندسلولی ضروری است.

✈️ @EnjoyGenetics

🗓 نمونه جزوه مدیکال بیوشیمی [4th Edition]

💡 یک قدم جلوتر از رقبا ...

🔘ویژه داوطلبان کنکور ارشد بهداشت‌وعلوم
🔴شامل تمام سرفصلهای مورد سوال کنکور
🔘درسنامه، تست و پاسخنامه در یک جزوه
🟣همراه با نکات بالینی مورد تاکید طراحان
🟡مسائل آنزیم‌شناسی رو تکنیکال یاد بگیر
🔘تحلیل نموداری مسیر های متابولیسمی
🔘بدون نیاز به هیچ کتاب منبع تست دیگر
🟡قابلیت نصب برنامه روی موبایل‌ یا‌ لبتاب
⚫️آخر هر فصل باید کوییز و آزمون بدید
🔴تا رفع‌اشکال نشی نمیتونی بری فصل بعد

➕ دیدن نتایج نهایی سال 1403

➕ مشاوره و ثبت نام کلیک کنید

‼️ ویژه وزارت علوم و بهداشت (رشته بیوشیمی، بیوتک، ژنتیک، ایمونو، هماتو، ویروس، تغذیه، نانو، دارویی، سم‌شناسی و گردش‌خون) و لیسانس به پزشکی


I⏬پربازدیدترین کانال بیوشیمی ایران⏬
http://t.me/+lyO3z-PXVEczMjFk
http://t.me/+lyO3z-PXVEczMjFk

🆕 جایزه نوبل شیمی در سال ۲۰۲۴ به دیوید بیکر برای طراحی پروتئین محاسباتی و نیمی دیگر به طور مشترک به دمیس حسابیس و جان ام. جامپر برای پیش‌بینی ساختار پروتئین رسید.

دیوید بیکر در سال ۲۰۰۳ موفق شد پروتئین جدیدی طراحی کند که شبیه به هیچ پروتئین دیگری نیست. این اولین قدم در کاری بود که فقط می‌توان آن را به عنوان یک پیشرفت فوق‌العاده توصیف کرد.

تعدادی از پروتئین‌های بسیار دیدنی که در آزمایشگاه بیکر با استفاده از نرم افزار رایانه‌ای او به نام روزتا (Rosetta) ایجاد شده است. گروه تحقیقاتی بیکر یکی پس از دیگری پروتئین‌های تخیلی تولید کردند، از جمله پروتئین‌هایی که می‌توان از آنها به عنوان دارو، واکسن، نانومواد و حسگرهای کوچک استفاده کرد.

دیگر برندگان جایزه نوبل شیمی ۲۰۲۴، دمیس حسابیس و جان جامپر از مدل هوش مصنوعی آلفافولد۲ (AlphaFold۲) خود برای محاسبه ساختار تمام پروتئین‌های انسانی استفاده کردند. آنها همچنین ساختار تقریباً تمام ۲۰۰ میلیون پروتئینی را که محققان تاکنون هنگام نقشه‌برداری از موجودات زمین کشف کرده‌اند، پیش‌بینی کردند.

گوگل دیپ‌مایند (Google DeepMind) همچنین کد آلفافولد۲ را در دسترس عموم قرار داده است و همه می‌توانند به آن دسترسی داشته باشند. این مدل هوش مصنوعی به یک معدن طلا برای محققان تبدیل شده است. تا اکتبر ۲۰۲۴، بیش از دو میلیون نفر از ۱۹۰ کشور از آلفافولد۲ استفاده کرده بودند.

لینک کامل خبر کلیک کنید

⚪️@class_biochem

⭕️ اطلاعیه ثبت‌ نام کنکور ارشد سال 1404 (وزارت علوم) و المپیاد دانشجویی


زمان ثبت نام : ۲۲ تا ۲۸ مهر ماه 1403

News @class_biochem

⚙️ مرحله سوم
آزمون آزمایشی ویژه کنکور 1404

تاریخ : 20 مهر ماه

┏━━━••●●●••━━━┓
@class_chem
@online_shimi
@class_biochem
┗━━━••●●●••━━━┛

🔔نفرات برتر آزمون آزمایشی ویژه کنکور 1404
(مرحله سوم - 20 مهر ماه)

⚡️زبان انگلیسی
1️⃣مهدی آبیارخو (مجموعه‌شیمی) 72%
2️⃣بهاره علیزاد (شیمی‌دارویی) 68%
3️⃣معصومه‌حقیقت‌دوست (بیوشیمی‌بالینی) 65%
⭐️میانگین تمام شرکت کنندگان (34%)

⚡️شیمی آلی
1️⃣غزل کرمی (مجموعه‌شیمی) 67%
2️⃣ساناز دموخ (مجموعه‌شیمی) 58%
3️⃣علی جدیدیان (شیمی‌دارویی) 56%
3️⃣محمدامین‌شهیدی (مجموعه‌شیمی) 56%
⭐️میانگین تمام شرکت کنندگان (33%)

⚡️تجزیه دستگاهی
1️⃣پوریا حقیقی (مجموعه‌شیمی) 87%
2️⃣زهرا کریم قاسمی (مجموعه‌شیمی) 87%
3️⃣پریا شاهوردی (مجموعه‌شیمی) 87%
4️⃣محمدامین‌شهیدی (مجموعه‌شیمی) 87%
⭐️میانگین تمام شرکت کنندگان (58%)

⚡️بیوشیمی
1️⃣علی جدیدیان (شیمی‌دارویی) 92%
2️⃣مهنوش یاوری (بیوشیمی‌بالینی) 80%
3️⃣آرمان گلی (بیوشیمی‌بالینی) 78%
3️⃣سحر حسنوند (علوم‌تغذیه) 78%
⭐️میانگین تمام شرکت کنندگان (56%)

⚡️شیمی عمومی و آلی
1️⃣سیاوش نجفی (بیوشیمی‌بالینی) 71%
1️⃣ریحانه برزویی (بیوشیمی‌بالینی) 71%
3️⃣نگین نجمی (بیوشیمی‌بالینی) 60%
⭐️میانگین تمام شرکت کنندگان (48%)

اختصاصی داوطلبان بیوشیمی بالینی

⚡️ جزوه [ شیمی آلی و عمومی ] ⚡️

داوطلبانی که از این جزوه استفاده کردند چه رتبه هایی کسب کردند؟

رتبه 1 بیوشیمی - محمد رضا زارعی (قبولی تهران)
رتبه 2 بیوشیمی - اسحاق پرورش (قبولی تهران)
رتبه 4 بیوشیمی - مهرزاد صادق زاده (قبولی تبریز)
رتبه 5 بیوشیمی - نوید‌موسوی‌نژاد (قبولی شهید بهشتی)
رتبه 6 بیوشیمی - فاطمه عبدی (قبولی ایلام)
رتبه 17 بیوشیمی - فاطمه میری (قبولی زاهدان)
رتبه 19 بیوشیمی - فرزاد علیزهی (قبولی تربیت مدرس)
رتبه 20 بیوشیمی - فائزه نوروزی (قبولی تربیت مدرس)
رتبه 21 بیوشیمی - بهناز معظمی (قبولی تربیت مدرس)
رتبه 21 بیوشیمی - هادی اندخس
رتبه 24 بیوشیمی - امیر کریمی (قبولی کرمانشاه)
رتبه 26 بیوشیمی - مهدی اکبری (قبولی تبریز)
رتبه 27 بیوشیمی - فاطمه قوامی فر (قبولی همدان)
رتبه 32 بیوشیمی - الهام اولیا (قبولی یزد)
رتبه 33 بیوشیمی - فیروزه خضری (قبولی گلستان)
رتبه 39 بیوشیمی - مرتضی‌حسن‌دخت (قبولی اصفهان)
رتبه 40 بیوشیمی - میترا یداللهی (قبولی شهرکرد)
رتبه 47 بیوشیمی - فاطمه خداپناهی (قبولی بابل)
رتبه 52 بیوشیمی - اسرین ژاله (قبولی کردستان)
رتبه 55 بیوشیمی - حانیه طاهری (قبولی اراک)
رتبه 58 بیوشیمی - سحر احمدی (قبولی کاشان)
رتبه 61 بیوشیمی - صالح چپانی (قبولی ارومیه)
رتبه 64 بیوشیمی - فاطمه قربان نتاج (قبولی بابل)
رتبه 68 بیوشیمی - عرفان جامعی (قبولی بوشهر)
رتبه ؟؟ بیوشیمی - علی زارعی (قبولی بقیه الله)
رتبه ؟؟ بیوشیمی - فاطمه قلندری (قبولی کردستان)
رتبه ؟؟ بیوشیمی - فرزانه آرامی (قبولی رفسنجان)
رتبه ؟؟ بیوشیمی - رویا زنگنه (قبولی زاهدان)
و ...

نمونه جزوه | ثبت نام | پوشش دهی

I⏬کانال اختصاصی شیمی آلی⏬
┏━━━━━━••●●●••━━━━━┓
🤝🤝🤝🤝@Class_Chem
┗━━━━━━••●●●••━━━━━┛

⚪️نکته بالینی از فصل 4 لیپینکات

سندرم اهلرز ـ دانلوس (EDS) یک گروه از اختلالات بافت همبند است که ناشی از نقص‌ های ارثی در متابولیسم مولکول‌ های کلاژن رشته ای است. این سندرم می تواند ناشی از کمبود آنزیم های پردازش کننده کلاژن مثل لیزیل هیدروکسیلاز یا N پرو کلاژن پپتیداز یا جهش در توالی اسیدهای آمینه کلاژن نوع I، III و V باشد. نوع اولیه سندرم اهلرز ـ دانلوس به واسطه نقص در کلاژن نوع V رخ می دهد که از جمله علائم آن می توان به کشسانی پوست، شکنندگی و حرکت بیش از حد مفاصل اشاره کرد (شکل بالا) و نوع عروقی به دلیل نقص در کلاژن نوع III، از جدی ترین انواع این سندرم است، زیرا به طور بالقوه با پارگی کشنده شریان در ارتباط است.

ترجمه جدید لیپینکات

Join us @class_biochem

⏬چند تست از مبحث آنزیم شناسی بالینی :

گرایش ها، مواد امتحانی و ضرایب دروس در کنکور ارشد 1404 وزارت علوم

⭕️[زیست شناسی سلولی و مولکولی]⭕️

┏━━━━━━••●♾●••━━━━━┓
Iبیوشیمی✅@class_biochem
┗━━━━━━••●♾●••━━━━━┛

گرایش ها، مواد امتحانی و ضرایب دروس در کنکور ارشد 1404 وزارت علوم

⭕️[زیست شناسی گیاهی، جانوری و دریا]⭕️

┏━━━━━━••●♾●••━━━━━┓
Iبیوشیمی✅@class_biochem
┗━━━━━━••●♾●••━━━━━┛