♦️پاسخ تشریحی:

در محصول MS ذرات استخوان، مغز استخوان و حتی بافت عصبی ممکن است حضور داشته باشند. به‌ویژه نگرانی‌های مرتبط با BSE باعث محدودیت شدید استفاده از MS beef شده است.

♦️پاسخ تشریحی:

تابش یونیزان بدون افزایش قابل توجه دما، بار میکروبی را کاهش می‌دهد و ویژگی‌های فیزیکی و حسی را به‌طور معنی‌داری تغییر نمی‌دهد. محصول همچنان خام باقی می‌ماند و نیازمند نگهداری سرد است.

♦️پاسخ تشریحی:

پس از مشاهده موارد BSE در آمریکا، روش air injection stunning ممنوع شد. علت اصلی، نگرانی از انتقال عوامل بیماری‌زا مرتبط با بافت عصبی بوده است.

♦️پاسخ تشریحی:

تیغه‌های نازک با بریدن فیبرهای عضلانی موجب افزایش تردی گوشت می‌شوند. این فرآیند ماهیت مکانیکی دارد و نقش استریلیزاسیون ندارد.

♦️ پاسخ تشریحی:

در خوک معمولاً پوست حفظ می‌شود، بنابراین به‌جای پوست‌کنی، عملیات scalding و dehairing برای حذف موها انجام می‌شود. در گاو معمولاً پوست کاملاً جدا می‌شود.

خدایی ری اکت بدید دیگه دوستان 😁

🔴کنکور کارشناسی ارشد ۱۴۰۵  ۱۸ و ۱۹ تیر برگزار می شود

🔴رئیس سازمان سنجش آموزش کشور از برگزاری کنکور کارشناسی ارشد ۱۴۰۵ در روزهای ۱۸ و ۱۹ تیر خبر داد.

🔴رئیس سازمان سنجش گفت: ثبت نام جاماندگان کنکور ارشد از امروز  ۹ خرداد تا ۱۱ خرداد انجام می شود. نتایج اولیه نیمه دوم مرداد اعلام می شود.


👁‍🗨کانال تخصصی تست های ارشد و دکترا

@Foodtesttechnique📚

┏━━━━ ๑✧ ━ ✧๑ ━━━━━┓   ❁@Foodtesttechnique ❁
┗━━━━ ๑✧ ━ ✧๑ ━━━━━┛

♦️پروتئین و آمینواسیدها

در بخش خواص فیزیکوشیمیایی آمینواسیدها بیان شده است که α-آمینواسیدها (آلفا آمینواسیدها) واحدهای ساختمانی اصلی پروتئین‌ها هستند. در ساختار عمومی آن‌ها یک کربن آلفا (α-Carbon) به چهار گروه متصل است: اتم هیدروژن (H)، گروه آمینی (NH₂)، گروه کربوکسیل (COOH) و گروه جانبی R. تفاوت میان آمینواسیدها تقریباً به‌طور کامل ناشی از ماهیت شیمیایی گروه جانبی R است؛ به همین دلیل ویژگی‌هایی مانند بار خالص (Net Charge)، حلالیت (Solubility)، واکنش‌پذیری شیمیایی (Chemical Reactivity) و توانایی ایجاد پیوند هیدروژنی (Hydrogen Bonding Potential) عمدتاً توسط گروه R تعیین می‌شوند. اغلب پروتئین‌های طبیعی حاوی حداکثر 20 آمینواسید متصل به‌وسیله پیوندهای آمیدی (پپتیدی) هستند. در میان این 20 آمینواسید، 19 آمینواسید دارای گروه آمینی اولیه (Primary Amine) هستند، اما پرولین (Proline) استثنا بوده و دارای گروه آمینی ثانویه (Secondary Amine) است؛ این نکته یکی از مهم‌ترین استثناهای کلاسیک بیوشیمی محسوب می‌شود.


~•~•~•~•~•~•~•●○●○●~•~•~•~•~•~•~
🛎برای خرید اشتراک کانال VIP به آیدی زیر پیام بگذارید👇
@Qctendency پشتیبانی👩‍💻

👁‍🗨کانال تخصصی تست های ارشد و دکترا

@Foodtesttechnique📚

┏━━━━ ๑✧ ━ ✧๑ ━━━━━┓   ❁@Foodtesttechnique ❁
┗━━━━ ๑✧ ━ ✧๑ ━━━━━┛

♦️پروتئین و آمینواسیدها

همچنین برخی آنزیم‌ها مانند گلوتاتیون پراکسیداز (Glutathione Peroxidase) و فرمات دهیدروژناز (Formate Dehydrogenase) حاوی سلنوسیستئین (Selenocysteine) هستند. سلنوسیستئین به‌عنوان بیست‌ویکمین آمینواسید طبیعی (21st Natural Amino Acid) شناخته می‌شود و توسط یک tRNA اختصاصی سلنوسیستئین در تعداد محدودی از پروتئین‌ها وارد زنجیره پلی‌پپتیدی می‌شود. نکته بسیار مهم این است که در این فرایند از کدون توقف UGA استفاده می‌شود، اما به‌جای خاتمه ترجمه، طی مکانیسمی موسوم به Translational Recoding سلنوسیستئین وارد پروتئین می‌شود. مطالعات بیوانفورماتیکی نشان داده‌اند که حداقل 25 ژن در ژنوم انسان پروتئین‌های حاوی سلنوسیستئین را کد می‌کنند. تمام آمینواسیدهای نشان‌داده‌شده در شکل مرجع (شامل سلنوسیستئین) دارای کد ژنتیکی اختصاصی هستند؛ یعنی هر آمینواسید توسط tRNA اختصاصی خود شناسایی شده و اطلاعات ژنتیکی موجود روی mRNA را به توالی آمینواسیدی ترجمه می‌کند.


~•~•~•~•~•~•~•●○●○●~•~•~•~•~•~•~
🛎برای خرید اشتراک کانال VIP به آیدی زیر پیام بگذارید👇
@Qctendency پشتیبانی👩‍💻

👁‍🗨کانال تخصصی تست های ارشد و دکترا

@Foodtesttechnique📚

┏━━━━ ๑✧ ━ ✧๑ ━━━━━┓   ❁@Foodtesttechnique ❁
┗━━━━ ๑✧ ━ ✧๑ ━━━━━┛

♦️پروتئین و امینوآسیدها

آمینواسیدها بر اساس ویژگی شیمیایی زنجیره جانبی به چند گروه تقسیم می‌شوند: آلیفاتیک (Aliphatic)، آروماتیک (Aromatic)، بازی (Basic)، اسیدی (Acidic)، آمیدی (Amide)، هیدروکسی‌دار (Hydroxy) و گوگرددار (Sulfur-containing). گروه آلیفاتیک شامل گلایسین (Gly, G)، آلانین (Ala, A)، والین (Val, V)، لوسین (Leu, L)، ایزولوسین (Ile, I) و پرولین (Pro, P) است. گلایسین تنها آمینواسیدی است که گروه جانبی آن فقط یک اتم هیدروژن بوده و بنابراین فاقد مرکز کایرال و غیرنوری‌فعال است؛ این یکی از پرتکرارترین نکات آزمونی است. آلانین دارای گروه متیل (CH₃)، والین دارای زنجیره شاخه‌دار ایزوپروپیل، لوسین و ایزولوسین دارای زنجیره‌های شاخه‌دار حجیم بوده و در گروه BCAA (Branched Chain Amino Acids) قرار می‌گیرند. پرولین تنها آمینواسیدی است که زنجیره جانبی آن به گروه آمینی متصل شده و یک حلقه تشکیل می‌دهد؛ به همین دلیل دارای آمین ثانویه (Imino Acid) بوده و انعطاف‌پذیری زنجیره پروتئینی را کاهش می‌دهد.

~•~•~•~•~•~•~•●○●○●~•~•~•~•~•~•~
🛎برای خرید اشتراک کانال VIP به آیدی زیر پیام بگذارید👇
@Qctendency پشتیبانی👩‍💻

👁‍🗨کانال تخصصی تست های ارشد و دکترا

@Foodtesttechnique📚

┏━━━━ ๑✧ ━ ✧๑ ━━━━━┓   ❁@Foodtesttechnique ❁
┗━━━━ ๑✧ ━ ✧๑ ━━━━━┛

دوستان هر چقدر شما بیشتر ری اکت بدید ما هم بیشتر انگیزه میگیریم برای ادامه دادن 😍🙏

#نه_به_شیر_خام 🫨🫠

این باور در میان برخی مصرف‌کنندگان وجود دارد که شیر خام، یعنی شیری که مستقیماً پس از دوشش از گاو، بز، گوسفند یا سایر دام‌ها 🍼 🥛🍼 و بدون هیچ‌گونه فرآوری حرارتی مصرف می‌شود، به دلیل دارا بودن باکتری‌های «مفید»، آنزیم‌های طبیعی و ترکیبات مغذی با زیست‌فراهمی بالا، ارزش تغذیه‌ای بیشتری نسبت به شیر پاستوریزه دارد. بخش قابل توجهی از این دیدگاه از این نگرانی ناشی می‌شود که فرآیندهای حرارتی، تمامی خواص مفید شیر را از بین می‌برند. با این حال، شواهد علمی نشان می‌دهد که پس از پاستوریزاسیون، مقادیر پروتئین، کلسیم و اغلب مواد معدنی موجود در شیر تقریباً بدون تغییر باقی می‌مانند و آنزیم‌های موجود در شیر خام نیز در هر صورت در محیط اسیدی معده غیرفعال می‌شوند. در مقابل، خطرات بالقوه مصرف شیر خام قابل چشم‌پوشی نیست و آلودگی به عوامل بیماری‌زایی نظیر اشریشیا کلی، سالمونلا، کمپیلوباکتر، لیستریا و حتی ویروس آنفلوانزای پرندگان از جمله مخاطرات شناخته‌شده آن به شمار می‌رود. اهمیت این موضوع در نتایج یک مطالعه اپیدمیولوژیک نیز منعکس شده است؛ به‌طوری‌که مشخص شد شیر و پنیر غیرپاستوریزه، با وجود آن‌که تنها توسط بخش کوچکی از جمعیت مصرف می‌شوند (به‌ترتیب ۳/۲ و ۱/۶ درصد)، مسئول ۹۶ درصد موارد بیماری‌های ناشی از مصرف فرآورده‌های لبنی آلوده بوده‌اند. همچنین گزارش شده است که این محصولات در مقایسه با نمونه‌های پاستوریزه، ۸۴۰ برابر بیشتر موجب بروز بیماری و ۴۵ برابر بیشتر منجر به بستری شدن در بیمارستان می‌شوند. این یافته‌ها به‌خوبی نشان می‌دهند که مزایای ادعاشده شیر خام در برابر مخاطرات میکروبی بالقوه آن نیازمند ارزیابی دقیق و مبتنی بر شواهد علمی است.

🐄🐄🐄🐄🐄🐄

♦️پروتئین و آمینواسیدها

گروه آروماتیک شامل فنیل‌آلانین (Phe, F)، تیروزین (Tyr, Y) و تریپتوفان (Trp, W) است. فنیل‌آلانین دارای حلقه بنزن، تیروزین دارای حلقه فنولی (بنزن + OH) و تریپتوفان دارای حلقه ایندول است. تیروزین نسبت به فنیل‌آلانین قطبی‌تر بوده زیرا دارای گروه هیدروکسیل است. تریپتوفان بزرگ‌ترین آمینواسید آروماتیک و یکی از مهم‌ترین پیش‌سازهای زیستی سروتونین و ملاتونین محسوب می‌شود.


گروه آمینواسیدهای بازی شامل لیزین (Lys, K)، آرژنین (Arg, R) و هیستیدین (His, H) است. این آمینواسیدها در pH فیزیولوژیک تمایل به بار مثبت دارند. آرژنین قوی‌ترین خاصیت بازی را به علت گروه گوانیدینیوم دارد. هیستیدین دارای حلقه ایمیدازول بوده و به علت pKa نزدیک به pH فیزیولوژیک نقش مهمی در مراکز فعال آنزیم‌ها ایفا می‌کند.

~•~•~•~•~•~•~•●○●○●~•~•~•~•~•~•~
🛎برای خرید اشتراک کانال VIP به آیدی زیر پیام بگذارید👇
@Qctendency پشتیبانی👩‍💻

👁‍🗨کانال تخصصی تست های ارشد و دکترا

@Foodtesttechnique📚

┏━━━━ ๑✧ ━ ✧๑ ━━━━━┓   ❁@Foodtesttechnique ❁
┗━━━━ ๑✧ ━ ✧๑ ━━━━━┛

♦️پروتئین و آمینواسیدها

گروه اسیدی شامل آسپارتیک اسید (Asp, D) و گلوتامیک اسید (Glu, E) است که هر دو دارای گروه کربوکسیل اضافی در زنجیره جانبی بوده و در pH فیزیولوژیک عمدتاً بار منفی دارند. گلوتامیک اسید نسبت به آسپارتیک اسید یک گروه متیلن (CH₂) بیشتر دارد.

گروه آمیدی شامل آسپاراژین (Asn, N) و گلوتامین (Gln, Q) است که از آمیدشدن گروه کربوکسیلی آسپارتیک اسید و گلوتامیک اسید حاصل می‌شوند. این دو آمینواسید در شرایط فیزیولوژیک بدون بار هستند اما قطبیت بالایی دارند.

گروه هیدروکسی‌دار شامل سرین (Ser, S) و ترئونین (Thr, T) است که دارای گروه هیدروکسیل (OH) بوده و در تشکیل پیوند هیدروژنی، فسفریلاسیون و واکنش‌های آنزیمی اهمیت فراوان دارند. ترئونین برخلاف سرین دارای یک مرکز کایرال اضافی در زنجیره جانبی است.

~•~•~•~•~•~•~•●○●○●~•~•~•~•~•~•~
🛎برای خرید اشتراک کانال VIP به آیدی زیر پیام بگذارید👇
@Qctendency پشتیبانی👩‍💻

👁‍🗨کانال تخصصی تست های ارشد و دکترا

@Foodtesttechnique📚

┏━━━━ ๑✧ ━ ✧๑ ━━━━━┓   ❁@Foodtesttechnique ❁
┗━━━━ ๑✧ ━ ✧๑ ━━━━━┛

♦️پروتئین و آمینواسیدها

گروه گوگرددار شامل سیستئین (Cys, C)، متیونین (Met, M) و سلنوسیستئین (SeCys) است. سیستئین دارای گروه تیول (SH) بوده و می‌تواند با اکسید شدن دو مولکول آن، پیوند دی‌سولفیدی (Disulfide Bond) ایجاد شود که نقش کلیدی در پایداری ساختار سوم و چهارم پروتئین‌ها دارد. متیونین دارای گوگرد به صورت تیواتر بوده و معمولاً اولین آمینواسید ترجمه در یوکاریوت‌ها و پروکاریوت‌ها محسوب می‌شود (AUG). سلنوسیستئین مشابه سیستئین است اما به جای گوگرد دارای سلنیوم (SeH) بوده و به‌عنوان بیست‌ویکمین آمینواسید طبیعی شناخته می‌شود.


~•~•~•~•~•~•~•●○●○●~•~•~•~•~•~•~
🛎برای خرید اشتراک کانال VIP به آیدی زیر پیام بگذارید👇
@Qctendency پشتیبانی👩‍💻

👁‍🗨کانال تخصصی تست های ارشد و دکترا

@Foodtesttechnique📚

┏━━━━ ๑✧ ━ ✧๑ ━━━━━┓   ❁@Foodtesttechnique ❁
┗━━━━ ๑✧ ━ ✧๑ ━━━━━┛