This media is not supported in your browser
VIEW IN TELEGRAM
☑️Protein Folding, Accessory Proteins and Diseases
#Proteins
#structural_levels
#misfolding
@Essential_Biochemistry
#Proteins
#structural_levels
#misfolding
@Essential_Biochemistry
This media is not supported in your browser
VIEW IN TELEGRAM
☑️How Alzheimer's Changes the Brain
#Proteins
#structural_levels
#misfolding
#Alzheimer
@Essential_Biochemistry
#Proteins
#structural_levels
#misfolding
#Alzheimer
@Essential_Biochemistry
☑️میوگلوبین (Myoglobin):
🔅در ساختار ان فقط و فقط رشته های مارپیچ الفا هلیکس وجود دارد .
🔅علاوه بر رشته های پروتئینی یک بخش غیرپروتئینی به نام (هم ) دارد . (Fe protoporphyrin Ix)
🔅دارای حلقه های پیرول
🔅اهن : 4 ظرفیت ان با نیتروژن های حلقه های پیرول و **پنجمین ظرفیت با گروه جانبی هیستیدین "F8" پیوند برقرار کرده است . ** ششمین ظرفیت برای پیوند با اکسیژن خالی است.
❗️هیستیدین (Proximal )F8 : به اهن نزدیکتر و با ان پیوند برقرار کرده است .
❗️هیستیدین (Distal )E7 : درست بالای اهن قرار دارد . با اهن مستقیما پیوندی ندارد فقط زمانی که اکسیژن وارد شود اکسیژن یک پیوند با این هیستیدین و یک پیوند با اهن خواهد داشت .
🔅هیستیدین E7 باعث میشود اکسیژن به دلیل کمبود فضا با اهن پیوند سستی برقرار کند و راحت جدا شود .
#myoglobin
@Essential_Biochemistry
🔅در ساختار ان فقط و فقط رشته های مارپیچ الفا هلیکس وجود دارد .
🔅علاوه بر رشته های پروتئینی یک بخش غیرپروتئینی به نام (هم ) دارد . (Fe protoporphyrin Ix)
🔅دارای حلقه های پیرول
🔅اهن : 4 ظرفیت ان با نیتروژن های حلقه های پیرول و **پنجمین ظرفیت با گروه جانبی هیستیدین "F8" پیوند برقرار کرده است . ** ششمین ظرفیت برای پیوند با اکسیژن خالی است.
❗️هیستیدین (Proximal )F8 : به اهن نزدیکتر و با ان پیوند برقرار کرده است .
❗️هیستیدین (Distal )E7 : درست بالای اهن قرار دارد . با اهن مستقیما پیوندی ندارد فقط زمانی که اکسیژن وارد شود اکسیژن یک پیوند با این هیستیدین و یک پیوند با اهن خواهد داشت .
🔅هیستیدین E7 باعث میشود اکسیژن به دلیل کمبود فضا با اهن پیوند سستی برقرار کند و راحت جدا شود .
#myoglobin
@Essential_Biochemistry
☑️ساختار هموگلوبین (Hemoglobin) :
🔅این پروتئین دارای ساختار چهارم پروتئینی است . دارای 4 رشته پروتئینی از دو نوع الفا و بتا .
🔅زنجیره های α1 وβ1 و همینطور α2 وβ2 هر یک با همدیگر خیلی هم پوشانی دارند .
🔅هموگلوبین در واقع در بافت اکسیژن را به میوگلوبین می دهد و میوگلوبین هم در بافت تمایل بیشتری به پیوند با اکسیژن دارد .
#Hemoglobin
@Essential_Biochemistry
🔅این پروتئین دارای ساختار چهارم پروتئینی است . دارای 4 رشته پروتئینی از دو نوع الفا و بتا .
🔅زنجیره های α1 وβ1 و همینطور α2 وβ2 هر یک با همدیگر خیلی هم پوشانی دارند .
🔅هموگلوبین در واقع در بافت اکسیژن را به میوگلوبین می دهد و میوگلوبین هم در بافت تمایل بیشتری به پیوند با اکسیژن دارد .
#Hemoglobin
@Essential_Biochemistry
☑️تعاونی مثبت :
داکسی هموگلوبین ساختار پراکنده تری نسبت به اکسی هموگلوبین دارد .زمانی که اکسیژن اضافه میشود جفت زنجیر بالایی 15 درجه نسبت به زنجیر های پایینی میچرخد و ساختار کمی فشرده تر میشود .
وقتی یک اکسیژن وصل شود با تغییر ساختار پروتئین اتصال اکسیژن بعدی تسهیل میشود که به این تعاونی مثبت گویند .
#Hemoglobin
@Essential_Biochemistry
داکسی هموگلوبین ساختار پراکنده تری نسبت به اکسی هموگلوبین دارد .زمانی که اکسیژن اضافه میشود جفت زنجیر بالایی 15 درجه نسبت به زنجیر های پایینی میچرخد و ساختار کمی فشرده تر میشود .
وقتی یک اکسیژن وصل شود با تغییر ساختار پروتئین اتصال اکسیژن بعدی تسهیل میشود که به این تعاونی مثبت گویند .
#Hemoglobin
@Essential_Biochemistry
❗️❗️قبل از اتصال اکسیژن اهن شعاع بزرگتری دارد به همین دلیل به راحتی بین حلقه های پیرول قرار نمیگیرد و کمی به پایین صفحه متمایل است .
با اتصال اکسیژن اهن شعاع کمتری خواهد داشت و کاملا در صفحه قرار میگیرد و به طور نسبی بالا تر میرود به همین دلیل هیستیدین F8 به بالا کشیده میشود و به این خاطر است که رشته الفا هلیکس تغییر جهت می دهد .
#Hemoglobin
@Essential_Biochemistry
با اتصال اکسیژن اهن شعاع کمتری خواهد داشت و کاملا در صفحه قرار میگیرد و به طور نسبی بالا تر میرود به همین دلیل هیستیدین F8 به بالا کشیده میشود و به این خاطر است که رشته الفا هلیکس تغییر جهت می دهد .
#Hemoglobin
@Essential_Biochemistry
☑️مقایسه منحنی میوگلوبین وهموگلوبین با تغییرات فشار اکسیژن :
محور افقی :فشار اکسیژن
محور عمودی :تمایل به اکسیژن بر حسب درصد
🔅منحنی رفتار میوگلوبین Hyperbolic است . چون با کوچکترین افزایش فشا اکسیژن ظرفیت تمام میوگلوبین ها پر میشود .
🔅منحنی رفتار هموگلوبین sigmoidal است . درواقع دارای نقطه عطف است و با افزایش و کاهش تغییر رفتار خاصی ندارد ولی از نقطه ای به بعد میزان تمایل به اکسیژن یکباره افزایش می یابد . که دلیل ان در دو پست قبل قابل مشاهده است .
#myoglobin
#Hemoglobin
@Essential_Biochemistry
محور افقی :فشار اکسیژن
محور عمودی :تمایل به اکسیژن بر حسب درصد
🔅منحنی رفتار میوگلوبین Hyperbolic است . چون با کوچکترین افزایش فشا اکسیژن ظرفیت تمام میوگلوبین ها پر میشود .
🔅منحنی رفتار هموگلوبین sigmoidal است . درواقع دارای نقطه عطف است و با افزایش و کاهش تغییر رفتار خاصی ندارد ولی از نقطه ای به بعد میزان تمایل به اکسیژن یکباره افزایش می یابد . که دلیل ان در دو پست قبل قابل مشاهده است .
#myoglobin
#Hemoglobin
@Essential_Biochemistry
☑️تاثیر 2و3 - بیس فسفو گلیسرات در رفتار هموگلوبین:
🔅ساختار (T) : ساختار هموگلوبین بدون اکسیژن
🔅ساختار (R) : ساختار هموگلوبین با اکسیژن
رفتار sigmoidal هموگلوبین به دلیل وجود 2و3 بیس فسفوگلیسرات (BPG) در سلول های خونی است .
این ماده که از گلیکولیز حاصل میشود به فضای خالی بین 4 زیر واحد هموگلوبین در حالت T وصل میشود .(❗️بین زیرواحد β1 و β2 و بین امینواسید های قطبی با بار مثبت مثل لیزین و هیستیدین قرار میگیرد )
وقتی اکسیژن به هم وصل شود این ترکیب از هموگلوبین خارج میشود .
#Hemoglobin
@Essential_Biochemistry
🔅ساختار (T) : ساختار هموگلوبین بدون اکسیژن
🔅ساختار (R) : ساختار هموگلوبین با اکسیژن
رفتار sigmoidal هموگلوبین به دلیل وجود 2و3 بیس فسفوگلیسرات (BPG) در سلول های خونی است .
این ماده که از گلیکولیز حاصل میشود به فضای خالی بین 4 زیر واحد هموگلوبین در حالت T وصل میشود .(❗️بین زیرواحد β1 و β2 و بین امینواسید های قطبی با بار مثبت مثل لیزین و هیستیدین قرار میگیرد )
وقتی اکسیژن به هم وصل شود این ترکیب از هموگلوبین خارج میشود .
#Hemoglobin
@Essential_Biochemistry
☑️فایده 2و3 - بیس فسفو گلیسرات :
هموگلوبین در فشار بالای اکسیژن ساختار R داشته و فاقد ماده 2و3 - بیس فسفو گلیسرات می باشد .
با کاهش فشار اکسیژن ( در بافت ) و انجام گلیکولیز توسط بافت ها اکسیژن از هموگلوبین جدا شده و در میوگلوبین ذخیره میشود و سپس 2و3 - بیس فسفو گلیسرات وصل میشود .
🔅این عمل مانع از بازگشت اکسیژن از بافت به خون و هموگلوبین میشود و همواره این یکطرفه خواهد بود .
#Hemoglobin
@Essential_Biochemistry
هموگلوبین در فشار بالای اکسیژن ساختار R داشته و فاقد ماده 2و3 - بیس فسفو گلیسرات می باشد .
با کاهش فشار اکسیژن ( در بافت ) و انجام گلیکولیز توسط بافت ها اکسیژن از هموگلوبین جدا شده و در میوگلوبین ذخیره میشود و سپس 2و3 - بیس فسفو گلیسرات وصل میشود .
🔅این عمل مانع از بازگشت اکسیژن از بافت به خون و هموگلوبین میشود و همواره این یکطرفه خواهد بود .
#Hemoglobin
@Essential_Biochemistry
☑️کم خونی داسی شکل( Sickle cell anemia):
🔅جهشی در ژن مربوط به زنجیر بتا در هموگلوبین
🔅تبدیل کدون کد کننده گلوتامات (امینواسید قطبی با بار منفی ) به والین ( غیر قطبی)
🔅امینواسید والین غیرقطبی در سطح قرار میگیرد در حالی که میدانیم نباید اینطور باشد پس هموگلوبین ها از قسمت امینواسید والین به هم متصل شده و یک زنجیر سنگین را می سازند که در سلول ته نشین مشود .
#sickles_cells
#Anemia
#Hemoglobin
@Essential_Biochemistry
🔅جهشی در ژن مربوط به زنجیر بتا در هموگلوبین
🔅تبدیل کدون کد کننده گلوتامات (امینواسید قطبی با بار منفی ) به والین ( غیر قطبی)
🔅امینواسید والین غیرقطبی در سطح قرار میگیرد در حالی که میدانیم نباید اینطور باشد پس هموگلوبین ها از قسمت امینواسید والین به هم متصل شده و یک زنجیر سنگین را می سازند که در سلول ته نشین مشود .
#sickles_cells
#Anemia
#Hemoglobin
@Essential_Biochemistry
This media is not supported in your browser
VIEW IN TELEGRAM
☑️How this disease changes the shape of your cells
#sickles_cells
#Anemia
#Hemoglobin
@Essential_Biochemistry
#sickles_cells
#Anemia
#Hemoglobin
@Essential_Biochemistry
☑️آنزیم ها کاتالیزورهای زیستی :
♦️چگونه آنزیم ها انرژی فعال سازی را کاهش می دهند؟
🔅نوآرایی پیوندهای کوالان طی واکنش آنزیمی
🔅واکنش های متقابل غیر کوالان بین آنزیم و سوبسترا
#enzyme
@Essential_Biochemistry
♦️چگونه آنزیم ها انرژی فعال سازی را کاهش می دهند؟
🔅نوآرایی پیوندهای کوالان طی واکنش آنزیمی
🔅واکنش های متقابل غیر کوالان بین آنزیم و سوبسترا
#enzyme
@Essential_Biochemistry
☑️جایگاه فعال :
محل انجام واکنش و تبدیل سوبسترا به محصول
دو مدل :
🔅مدل قفل و کلید فیشر :
هر سوبسترا به جایگاه فعال دقیقا مناسب متصل میشود .
🔅مدل قالب القایی (induced fit ) کوشلند :
رابطه ای بین انزیم و سوبسترا که لزومی ندارد دقیقا جایگاه فعال مطابق سوبسترا باشد . سوبسترا پس از ارتباط اولیه میتواند ساختار جایگاه فعال را کاملا مطابق ساختار خود کند .
#enzyme
@Essential_Biochemistry
محل انجام واکنش و تبدیل سوبسترا به محصول
دو مدل :
🔅مدل قفل و کلید فیشر :
هر سوبسترا به جایگاه فعال دقیقا مناسب متصل میشود .
🔅مدل قالب القایی (induced fit ) کوشلند :
رابطه ای بین انزیم و سوبسترا که لزومی ندارد دقیقا جایگاه فعال مطابق سوبسترا باشد . سوبسترا پس از ارتباط اولیه میتواند ساختار جایگاه فعال را کاملا مطابق ساختار خود کند .
#enzyme
@Essential_Biochemistry
☑️انزیم ها عملکرد اختصاصی دارند. از جمله نوع سوبسترا و نوع پیوند و... که به دو مثال از انها پرداخته شده است
#enzyme
@Essential_Biochemistry
#enzyme
@Essential_Biochemistry