☑️تاخوردن پروتئین (folding and misfolding) :
تا خوردن درست پروتئین در درون سلول یکی از فرایندهای مهم زیستی است. مثل بسیاری از عملکردهای دیگر درون بدن، تاخوردن پروتئین نیز ممکن است دچار خطا شود. این تاخوردن نامناسب اگر اصلاح نشود می‌تواند تجمعاتی از پروتئین‌های بدشکل ایجاد کند که به سلول‌ها آسیب برساند. برخی از بیماری‌های عصبی مانند آلزایمر و بیماری هانتینگتون در اثر همین تاخوردن اشتباه و تنظیم‌نشدۀ پروتئین در بافت‌های عصبی ایجاد می‌شوند.
#Proteins
#structural_levels
#misfolding

@Essential_Biochemistry

☑️تاخوردن اشتباه پروتئین (misfolding)علت اصلی بیماری آلزایمر ، بیماری پارکینسون ، بیماری هانتینگتون ، بیماری کروتسفلدت-جاکوب ، فیبروز کیستیک ، بیماری گوچر و بسیاری دیگر از اختلالات تخریب عصبی است.
#Proteins
#structural_levels
#misfolding

@Essential_Biochemistry

☑️میوگلوبین (Myoglobin):
🔅در ساختار ان فقط و فقط رشته های مارپیچ الفا هلیکس وجود دارد .
🔅علاوه بر رشته های پروتئینی یک بخش غیرپروتئینی به نام (هم ) دارد . (Fe protoporphyrin Ix)
🔅دارای حلقه های پیرول
🔅اهن : 4 ظرفیت ان با نیتروژن های حلقه های پیرول و **پنجمین ظرفیت با گروه جانبی هیستیدین "F8" پیوند برقرار کرده است . ** ششمین ظرفیت برای پیوند با اکسیژن خالی است.
❗️هیستیدین (Proximal )F8 : به اهن نزدیکتر و با ان پیوند برقرار کرده است .
❗️هیستیدین (Distal )E7 : درست بالای اهن قرار دارد . با اهن مستقیما پیوندی ندارد فقط زمانی که اکسیژن وارد شود اکسیژن یک پیوند با این هیستیدین و یک پیوند با اهن خواهد داشت .
🔅هیستیدین E7 باعث میشود اکسیژن به دلیل کمبود فضا با اهن پیوند سستی برقرار کند و راحت جدا شود .
#myoglobin

@Essential_Biochemistry

☑️ساختار هموگلوبین (Hemoglobin) :
🔅این پروتئین دارای ساختار چهارم پروتئینی است . دارای 4 رشته پروتئینی از دو نوع الفا و بتا .
🔅زنجیره های α1 وβ1 و همینطور α2 وβ2 هر یک با همدیگر خیلی هم پوشانی دارند .
🔅هموگلوبین در واقع در بافت اکسیژن را به میوگلوبین می دهد و میوگلوبین هم در بافت تمایل بیشتری به پیوند با اکسیژن دارد .
#Hemoglobin

@Essential_Biochemistry