☑️دومین نمونه EF-Hand motif میباشد .
🔅این motif نگه دارنده کلسیم است که در صدها پروتئین یافت می شوند.
🔅آنها یون های کلسیم را با میلترکیبی بالا انتخاب و متصل میشوند . این ویژگی به EF-Hand motif اجازه می دهد تا تغییرات کلسیم داخل سلول را احساس کنند.
🔅شامل 2 عدد α_helix عمود برهم .
#Proteins
#structural_levels
#EF_Hand_motif
@Essential_Biochemistry
🔅این motif نگه دارنده کلسیم است که در صدها پروتئین یافت می شوند.
🔅آنها یون های کلسیم را با میلترکیبی بالا انتخاب و متصل میشوند . این ویژگی به EF-Hand motif اجازه می دهد تا تغییرات کلسیم داخل سلول را احساس کنند.
🔅شامل 2 عدد α_helix عمود برهم .
#Proteins
#structural_levels
#EF_Hand_motif
@Essential_Biochemistry
☑️نیروی محرکه لازم برای تاخوردن ( folding ) پروتئین :
🔅وقتی پروتئین در آب سیتوزولی قرار میگیرد زنجیرههای جانبی آب گریز تمایل دارند بصورت یک مجموعه در درون مولکول پروتئین قرار بگیرند تا حد اقل تماس با مولکولهای قطبی آب را داشته باشند و اثر تضعیف کننده آنها بر پیوندهای هیدروژنی آب حد اقل باشد. از طرف دیگر زنجیرههای جانبی ای که قطبی هستند تمایل دارند که در روی سطح مولکول پروتئین قرار بگیرند و با مولکولهای آب یا سایر مولکولها پیوند هیدروژنی ایجاد کنند. بنابراین خاصیت آب گریزی زنجیرههای جانبی در تعیین شکل پروتئین نقش اساسی دارد.
🔅در واقع وقتی گروه های هیدروفوب به هم نزدیک میشوند تغییرات انتروپی مولکول های هیدروفوب یا چربی کاهش می یابد ولی تغییرات انتروپی حلال یعنی اب زیاد شده و بر میزان انتروپی گروه های هیدروفوب غلبه میکند . ❗️بنابراین نیرو محرکه تاخوردن پروتئین افزایش تغییرات انتروپی حلال است .❗️
🔅در اثر تا خوردن پروتئینها شکل نهایی پیدا میکنند که یکتا و دارای کمینه انرژی است. تمامی اطلاعات لازم برای تا خوردن پروتئین در توالی اسیدهای آمینه آن تهفتهاست. زیرا این توالی منحصربهفرد محل قرارگیری زنجیرهای جانبی را تعیین کرده وشکل نهایی پروتئین را تعیین میکنند. تا خوردن پروتئین در درون سلول یکی از فرایندهای حیاتی زیستی است.
#Proteins
#structural_levels
#folding
@Essential_Biochemistry
🔅وقتی پروتئین در آب سیتوزولی قرار میگیرد زنجیرههای جانبی آب گریز تمایل دارند بصورت یک مجموعه در درون مولکول پروتئین قرار بگیرند تا حد اقل تماس با مولکولهای قطبی آب را داشته باشند و اثر تضعیف کننده آنها بر پیوندهای هیدروژنی آب حد اقل باشد. از طرف دیگر زنجیرههای جانبی ای که قطبی هستند تمایل دارند که در روی سطح مولکول پروتئین قرار بگیرند و با مولکولهای آب یا سایر مولکولها پیوند هیدروژنی ایجاد کنند. بنابراین خاصیت آب گریزی زنجیرههای جانبی در تعیین شکل پروتئین نقش اساسی دارد.
🔅در واقع وقتی گروه های هیدروفوب به هم نزدیک میشوند تغییرات انتروپی مولکول های هیدروفوب یا چربی کاهش می یابد ولی تغییرات انتروپی حلال یعنی اب زیاد شده و بر میزان انتروپی گروه های هیدروفوب غلبه میکند . ❗️بنابراین نیرو محرکه تاخوردن پروتئین افزایش تغییرات انتروپی حلال است .❗️
🔅در اثر تا خوردن پروتئینها شکل نهایی پیدا میکنند که یکتا و دارای کمینه انرژی است. تمامی اطلاعات لازم برای تا خوردن پروتئین در توالی اسیدهای آمینه آن تهفتهاست. زیرا این توالی منحصربهفرد محل قرارگیری زنجیرهای جانبی را تعیین کرده وشکل نهایی پروتئین را تعیین میکنند. تا خوردن پروتئین در درون سلول یکی از فرایندهای حیاتی زیستی است.
#Proteins
#structural_levels
#folding
@Essential_Biochemistry
☑️پیوند حفظ کننده ساختار سوم پروتئین :
♦️1)پیوند هیدروژنی برای مثال بین هیدروژن و هیدروکسیل سرین
♦️2) پیوند یونی برای مثال بین کربوکسیل گروه جانبی اسپارتیک اسید با هیدروژن امین گروه جانبی لیزین
♦️3)پیوند دی سولفیدی طی واکنش اکسیداسیون سیستئین ها و تبدیل به سیستین * در پست های بالاتر به ان پرداخته شده است *
♦️4) پیوند واندروالسی برای مثال بین دو تا والین
#Proteins
#structural_levels
#folding
@Essential_Biochemistry
♦️1)پیوند هیدروژنی برای مثال بین هیدروژن و هیدروکسیل سرین
♦️2) پیوند یونی برای مثال بین کربوکسیل گروه جانبی اسپارتیک اسید با هیدروژن امین گروه جانبی لیزین
♦️3)پیوند دی سولفیدی طی واکنش اکسیداسیون سیستئین ها و تبدیل به سیستین * در پست های بالاتر به ان پرداخته شده است *
♦️4) پیوند واندروالسی برای مثال بین دو تا والین
#Proteins
#structural_levels
#folding
@Essential_Biochemistry
This media is not supported in your browser
VIEW IN TELEGRAM
☑️Travel Deep Inside a Leaf🌿 - Annotated Version | California Academy of Sciences
@cytology
@medterms
@IranBiologists
@essential_biochemistry
@cytology
@medterms
@IranBiologists
@essential_biochemistry
☑️دناتوراسیون ( Denaturation ) پروتئین ها :
از بین رفتن ساختار پروتئین (unfolded)در برخی شرایط فیزیکی و شیمیایی
***البته ساختار اول پروتئین یعنی توالی امینواسید ها حفظ میشود .فقط ساختارهای 2و3و4 که وابسته به پیوند های یونی و هیدروژنی و غیرکووالان هستند تحت تاثیر قرار میگیرند .
#Proteins
#structural_levels
#folding
@Essential_Biochemistry
از بین رفتن ساختار پروتئین (unfolded)در برخی شرایط فیزیکی و شیمیایی
***البته ساختار اول پروتئین یعنی توالی امینواسید ها حفظ میشود .فقط ساختارهای 2و3و4 که وابسته به پیوند های یونی و هیدروژنی و غیرکووالان هستند تحت تاثیر قرار میگیرند .
#Proteins
#structural_levels
#folding
@Essential_Biochemistry
☑️عوامل دناتوراسیون پروتئین ها:
🔅دما و مواد شیمیایی
🔅محیط اسیدی و بازی (تاثیر روی پیوند های یونی )
🔅حلال های الی نظیر الکل و اتانول و کلروفرم (ازبین برنده پیوند هیدروژنی)
🔅مواد احیاکننده مثل مرکاپتواتانول (Mercaptoethanol) و DDT ( Dithiothreitol) ( ازبین برنده پیوند های دی سولفیدی ) و
🔅تابش اشعه فرابنفش
🔅فشار
🔅قرار گرفتن پروتین در میان دو سطح قطبی و غیر قطبی و ....
#Proteins
#structural_levels
#Denaturation
@Essential_Biochemistry
🔅دما و مواد شیمیایی
🔅محیط اسیدی و بازی (تاثیر روی پیوند های یونی )
🔅حلال های الی نظیر الکل و اتانول و کلروفرم (ازبین برنده پیوند هیدروژنی)
🔅مواد احیاکننده مثل مرکاپتواتانول (Mercaptoethanol) و DDT ( Dithiothreitol) ( ازبین برنده پیوند های دی سولفیدی ) و
🔅تابش اشعه فرابنفش
🔅فشار
🔅قرار گرفتن پروتین در میان دو سطح قطبی و غیر قطبی و ....
#Proteins
#structural_levels
#Denaturation
@Essential_Biochemistry
☑️اثر حرارت بر دناتوره شدن پروتئین ها:
حرارت نقش بسیار خاصی در میان عوامل دارد و سبب نابودی پیوند های پایدار کننده پروتئین میشود. حرارت منجر به شکستن پیوندهای ضعیف نظیر هیدروژنی و واندروالسی در پروتئین ها و رسوب آنها می شود. عموما عمل دناتوره شدن در دمای بین ۵۵-۸۵ درجه سانتیگراد انجام میشود.
🔅 کازئین و ژلاتین استثناء اند و در درجه حرارت بالا دناتوره میشوند.
❗️علت مقاومت حرارتی کازئین و ژلاتین وجود اسید امینه پرولین در ساختمان انها است.
🔅 برخی پروتئین های شیر و تخم مرغ در سرما و انجماد رسوب میکنند
#Proteins
#structural_levels
#Denaturation
@Essential_Biochemistry
حرارت نقش بسیار خاصی در میان عوامل دارد و سبب نابودی پیوند های پایدار کننده پروتئین میشود. حرارت منجر به شکستن پیوندهای ضعیف نظیر هیدروژنی و واندروالسی در پروتئین ها و رسوب آنها می شود. عموما عمل دناتوره شدن در دمای بین ۵۵-۸۵ درجه سانتیگراد انجام میشود.
🔅 کازئین و ژلاتین استثناء اند و در درجه حرارت بالا دناتوره میشوند.
❗️علت مقاومت حرارتی کازئین و ژلاتین وجود اسید امینه پرولین در ساختمان انها است.
🔅 برخی پروتئین های شیر و تخم مرغ در سرما و انجماد رسوب میکنند
#Proteins
#structural_levels
#Denaturation
@Essential_Biochemistry
☑️اثر اسیدیته بر دناتوره شدن پروتئینها:
پروتئین ها پلی الکترولیت های آمفوتر می باشند. بنابراین تغییرات اسیدیته محیط (بالا رفتن میزان H+) بر میزان دناتوره شدن تاثیر میگذارد و در واقع بر اتصال نمکی آنها که موجب استحکام ساختمان سومین آنها میشود اثر میگذارد.
اسیدها با تغییر PH و تغییر بار در گروههای آمین و کربوکسیل منجر به شکستن پیوندهای یونی و هیدروژنی در پروتئینها شده و آنها را دناتوره و رسوب می دهند.
🔅در اسیدیته حدود ۷، بیشتر پروتئینها دارای بار منفی میباشند، بنابراین با یونهای فلزات سنگین که دارای بار مثبتاند، ترکیب شده و نمکهای نامحلول این فلزات را تشکیب میدهند که منجر به رسوب پروتئین میشود.
#Proteins
#structural_levels
#Denaturation
@Essential_Biochemistry
پروتئین ها پلی الکترولیت های آمفوتر می باشند. بنابراین تغییرات اسیدیته محیط (بالا رفتن میزان H+) بر میزان دناتوره شدن تاثیر میگذارد و در واقع بر اتصال نمکی آنها که موجب استحکام ساختمان سومین آنها میشود اثر میگذارد.
اسیدها با تغییر PH و تغییر بار در گروههای آمین و کربوکسیل منجر به شکستن پیوندهای یونی و هیدروژنی در پروتئینها شده و آنها را دناتوره و رسوب می دهند.
🔅در اسیدیته حدود ۷، بیشتر پروتئینها دارای بار منفی میباشند، بنابراین با یونهای فلزات سنگین که دارای بار مثبتاند، ترکیب شده و نمکهای نامحلول این فلزات را تشکیب میدهند که منجر به رسوب پروتئین میشود.
#Proteins
#structural_levels
#Denaturation
@Essential_Biochemistry
☑️مثال از تاثیر اسیدیته :
اضافه کردن اسید Hcl به مخلوطی از پروتئین شامل اسید امینه گلوتامیک اسید که H مثبت به این اسید امینه و همچنین لیزین که یون Cl به ان وصل میشود و در نتیجه پیوند یونی بین گلوتامیک اسید و لیزین از بین می رود .
#Denaturation
@Essential_Biochemistry
اضافه کردن اسید Hcl به مخلوطی از پروتئین شامل اسید امینه گلوتامیک اسید که H مثبت به این اسید امینه و همچنین لیزین که یون Cl به ان وصل میشود و در نتیجه پیوند یونی بین گلوتامیک اسید و لیزین از بین می رود .
#Denaturation
@Essential_Biochemistry
☑️ اضافه کردن ماده احیا کننده به پروتئین و درنتیجه ان از بین رفتن پیوند دی سولفیدی در سیستین
#Denaturation
@Essential_Biochemistry
#Denaturation
@Essential_Biochemistry
☑️ اضافه کردن حلال الی مثل اتانول به اسپارتیک اسید و تیروزین که یک هیدروژن با بار مثبت با اسپارتیک اسید و یک گروه هیدروکسیل هم با تیروزین تشکیل پیوند داده در نتیجه پیوند هیدروژنی بین این اسید امینه ها از بین می رود .
#Denaturation
@Essential_Biochemistry
#Denaturation
@Essential_Biochemistry
☑️دمایی که در ان 50% ساختار پروتئین باز شود را Tm گویند .
محور عمودی میزان باز شدن ساختار پروتئین ( 0 برابر با ساختار کامل و 100 ساختار پروتئین کاملا باز شده است .
🔅بنابراین از نمودار بالا میتوان نتیجه گرفت که پروتئین میوگلوبین پیوند های غیرکوالان بیشتری نسبت به ریبو نوکلئازA دارد چون میزان Tm بالاتری دارد .
#Proteins
#Tm
@Essential_Biochemistry
محور عمودی میزان باز شدن ساختار پروتئین ( 0 برابر با ساختار کامل و 100 ساختار پروتئین کاملا باز شده است .
🔅بنابراین از نمودار بالا میتوان نتیجه گرفت که پروتئین میوگلوبین پیوند های غیرکوالان بیشتری نسبت به ریبو نوکلئازA دارد چون میزان Tm بالاتری دارد .
#Proteins
#Tm
@Essential_Biochemistry
Biochemistry via @vote
کدام اسید امینه در ساختار پروتئین ها تمایل بیشتری به شرکت در ساختمان مارپیچ الفا دارند ؟
public poll
الانین – 14
👍👍👍👍👍👍👍 74%
Shirin, E ., @Idsh_m2016, @Maryamealipour, @Shamsi_m, @Farho0od, Mhrn, @PAYAMANUBIS, @Ahmadi19980, @siminooooo, @ThERAJABA, Sara, Sara, ⓚ
پرولین – 4
👍👍 21%
Setareh, Amir, @shadi_farhadi, BAHAR
آرژنین – 1
👍 5%
Rahele
ایزولوسین
▫️ 0%
👥 19 people voted so far.
public poll
الانین – 14
👍👍👍👍👍👍👍 74%
Shirin, E ., @Idsh_m2016, @Maryamealipour, @Shamsi_m, @Farho0od, Mhrn, @PAYAMANUBIS, @Ahmadi19980, @siminooooo, @ThERAJABA, Sara, Sara, ⓚ
پرولین – 4
👍👍 21%
Setareh, Amir, @shadi_farhadi, BAHAR
آرژنین – 1
👍 5%
Rahele
ایزولوسین
▫️ 0%
👥 19 people voted so far.
Biochemistry via @vote
تنها امینواسیدی که گروه الفا امینو ان در ساختار فضایی پروتئین موثر است ؟
public poll
پرولین – 11
👍👍👍👍👍👍👍 73%
Hannaneh, @Maryamealipour, Rahele, @PAYAMANUBIS, @alirzaa35333, @Vahid_Mahmoudi, @Ahmadi19980, @siminooooo, ✯˖⋆࿐໋₊, Sara, ⓚ
الانین – 2
👍 13%
Teni, @Msnalone
اسپارتیک – 1
👍 7%
@ThERAJABA
سیستئین – 1
👍 7%
@Vahidi0098
👥 15 people voted so far.
public poll
پرولین – 11
👍👍👍👍👍👍👍 73%
Hannaneh, @Maryamealipour, Rahele, @PAYAMANUBIS, @alirzaa35333, @Vahid_Mahmoudi, @Ahmadi19980, @siminooooo, ✯˖⋆࿐໋₊, Sara, ⓚ
الانین – 2
👍 13%
Teni, @Msnalone
اسپارتیک – 1
👍 7%
@ThERAJABA
سیستئین – 1
👍 7%
@Vahidi0098
👥 15 people voted so far.
Biochemistry via @vote
کدام اسید امینه در حلال های غیرقطبی بیشتر حل میشود ؟
public poll
الانین – 10
👍👍👍👍👍👍👍 77%
Teni, @Maryamealipour, @Forough72, Mhrn, @Vahidi0098, @alim7us, @sbfjvivbe, @ThERAJABA, @Niba1998, ✯˖⋆࿐໋₊
تریپتوفان – 2
👍 15%
Rahele, @Farhad_Sheikhnia
پرولین – 1
👍 8%
@PAYAMANUBIS
لیزین
▫️ 0%
👥 13 people voted so far.
public poll
الانین – 10
👍👍👍👍👍👍👍 77%
Teni, @Maryamealipour, @Forough72, Mhrn, @Vahidi0098, @alim7us, @sbfjvivbe, @ThERAJABA, @Niba1998, ✯˖⋆࿐໋₊
تریپتوفان – 2
👍 15%
Rahele, @Farhad_Sheikhnia
پرولین – 1
👍 8%
@PAYAMANUBIS
لیزین
▫️ 0%
👥 13 people voted so far.
Biochemistry via @vote
کدام دسته از امینو اسید های زیر تمایل بیشتری برای مشارکت در ساختار دوم مارپیچ الفا دارد ؟
public poll
گلایسین و پرولین – 12
👍👍👍👍👍👍👍 52%
Shirin, @MostafaKakhki80, Teni, @sport_physiologi, @Rezaa1952, @PAYAMANUBIS, A., @Bio_Teb, jalal, @siminooooo, ✯˖⋆࿐໋₊, @Aliii_Ab
گلایسین و گلوتامیک اسید – 6
👍👍👍👍 26%
A, Mhrn, @alim7us, @Msnalone, a.e.k, @ThERAJABA
گلوتامیک اسید و متیونین – 4
👍👍 17%
@Maryamealipour, @Farhad_Sheikhnia, @Ahmadi19980, @shshshshsjfiri
پرولین و متیونین – 1
👍 4%
@Mohsdri
👥 23 people voted so far.
public poll
گلایسین و پرولین – 12
👍👍👍👍👍👍👍 52%
Shirin, @MostafaKakhki80, Teni, @sport_physiologi, @Rezaa1952, @PAYAMANUBIS, A., @Bio_Teb, jalal, @siminooooo, ✯˖⋆࿐໋₊, @Aliii_Ab
گلایسین و گلوتامیک اسید – 6
👍👍👍👍 26%
A, Mhrn, @alim7us, @Msnalone, a.e.k, @ThERAJABA
گلوتامیک اسید و متیونین – 4
👍👍 17%
@Maryamealipour, @Farhad_Sheikhnia, @Ahmadi19980, @shshshshsjfiri
پرولین و متیونین – 1
👍 4%
@Mohsdri
👥 23 people voted so far.
☑️تاخوردن پروتئین (folding and misfolding) :
تا خوردن درست پروتئین در درون سلول یکی از فرایندهای مهم زیستی است. مثل بسیاری از عملکردهای دیگر درون بدن، تاخوردن پروتئین نیز ممکن است دچار خطا شود. این تاخوردن نامناسب اگر اصلاح نشود میتواند تجمعاتی از پروتئینهای بدشکل ایجاد کند که به سلولها آسیب برساند. برخی از بیماریهای عصبی مانند آلزایمر و بیماری هانتینگتون در اثر همین تاخوردن اشتباه و تنظیمنشدۀ پروتئین در بافتهای عصبی ایجاد میشوند.
#Proteins
#structural_levels
#misfolding
@Essential_Biochemistry
تا خوردن درست پروتئین در درون سلول یکی از فرایندهای مهم زیستی است. مثل بسیاری از عملکردهای دیگر درون بدن، تاخوردن پروتئین نیز ممکن است دچار خطا شود. این تاخوردن نامناسب اگر اصلاح نشود میتواند تجمعاتی از پروتئینهای بدشکل ایجاد کند که به سلولها آسیب برساند. برخی از بیماریهای عصبی مانند آلزایمر و بیماری هانتینگتون در اثر همین تاخوردن اشتباه و تنظیمنشدۀ پروتئین در بافتهای عصبی ایجاد میشوند.
#Proteins
#structural_levels
#misfolding
@Essential_Biochemistry
☑️تاخوردن اشتباه پروتئین (misfolding)علت اصلی بیماری آلزایمر ، بیماری پارکینسون ، بیماری هانتینگتون ، بیماری کروتسفلدت-جاکوب ، فیبروز کیستیک ، بیماری گوچر و بسیاری دیگر از اختلالات تخریب عصبی است.
#Proteins
#structural_levels
#misfolding
@Essential_Biochemistry
#Proteins
#structural_levels
#misfolding
@Essential_Biochemistry