Biochemistry via @vote
کدام اسید امینه زید فاقد چرخش فی (Ф) می باشد ؟ (ارشد بیوشیمی بالینی 88)
public poll
پر.لین – 36
👍👍👍👍👍👍👍 82%
گلایسین – 5
👍 11%
اورنیتین – 2
▫️ 5%
تریپتوفان – 1
▫️ 2%
👥 44 people voted so far.
public poll
پر.لین – 36
👍👍👍👍👍👍👍 82%
گلایسین – 5
👍 11%
اورنیتین – 2
▫️ 5%
تریپتوفان – 1
▫️ 2%
👥 44 people voted so far.
This media is not supported in your browser
VIEW IN TELEGRAM
☑️ICSI Footage
***intracytoplasmic sperm injection, a technique for in vitro fertilization in which an individual sperm cell is introduced into an egg cell.
@cytology
@medterms
@IranBiologists
@essential_biochemistry
***intracytoplasmic sperm injection, a technique for in vitro fertilization in which an individual sperm cell is introduced into an egg cell.
@cytology
@medterms
@IranBiologists
@essential_biochemistry
Biochemistry via @vote
در کدام اسیدامینه (Hydropathy Index) بیشتر است ؟ (کنکور 98 دکتری ) public poll Ala – 14 👍👍👍👍👍👍👍 70% @rezayari1400, @biolojistt, @m_behzadmand, Soudabeh Niknia, Mhrn, Motahare, @aaammmm2332, @Katrineebrahimi, @SRDdbddadvar, a.e.k, سید رضا, .., Sara, ⓚ …
پاسخ :آلانین
@Essential_Biochemistry
@Essential_Biochemistry
☑️سطوح ساختاری پروتئین ها :
برای هر پروتئین 4 سطح ساختاری درنظر گرفته شده است .همه پروتئین ها سطوح 1تا 3 را دارا هستند .
☑️سطح 1 : توال خطی امینو اسید ها در پروتئین
🔅 حاصل پیوند پپتیدی
☑️سطح 2 : الگوهای ساختمانی 3 بعدی منظم که بعد از ترجمه در بخشی از پروتئین ایجاد شوند شامل صفحات مارپیچی آلفاهلیکس و رشته های بتا strand و loop ها
🔅حاصل پیوند های هیدروژنی
☑️سطح 3: تاخوردن (folding ) 3 بعدی پروتئین
🔅حاصل مجموع پیوند های ضعیف هیدروژنی و یونی و ابگریز و همچنین حاصل پیوند های قوی کووالانسی (دی سولفیدی )
☑️سطح 4 :اتصال زیرواحد ها (protein subunits )
🔅حاصل مجموع پیوند های ضعیف هیدروژنی و یونی و ابگریز و همچنین حاصل پیوند های قوی کووالانسی (دی سولفیدی )
#Proteins
#structural_levels
@Essential_Biochemistry
برای هر پروتئین 4 سطح ساختاری درنظر گرفته شده است .همه پروتئین ها سطوح 1تا 3 را دارا هستند .
☑️سطح 1 : توال خطی امینو اسید ها در پروتئین
🔅 حاصل پیوند پپتیدی
☑️سطح 2 : الگوهای ساختمانی 3 بعدی منظم که بعد از ترجمه در بخشی از پروتئین ایجاد شوند شامل صفحات مارپیچی آلفاهلیکس و رشته های بتا strand و loop ها
🔅حاصل پیوند های هیدروژنی
☑️سطح 3: تاخوردن (folding ) 3 بعدی پروتئین
🔅حاصل مجموع پیوند های ضعیف هیدروژنی و یونی و ابگریز و همچنین حاصل پیوند های قوی کووالانسی (دی سولفیدی )
☑️سطح 4 :اتصال زیرواحد ها (protein subunits )
🔅حاصل مجموع پیوند های ضعیف هیدروژنی و یونی و ابگریز و همچنین حاصل پیوند های قوی کووالانسی (دی سولفیدی )
#Proteins
#structural_levels
@Essential_Biochemistry
☑️مارپیچ آلفاهلیکس (α_helix) :
حاصل از پیوند هیدروژنی بین NH( امین ) یک ریشه و CO (کربوکسیل ) پنجمین ریشه
🔅همیشه راستگرد
🔅همه گروه های جانبی به سمت خارج مارپیچ قراردارند .
🔅در هر دور 3.6 امینواسید وجود دارد .
🔅هر کربن الفا (کایرال ) امینواسید با کربن الفا بعدی که درست در بالای ان یا پایین ان قرار دارد 1.54 انگستروم فاصله دارد .
🔅پیوند های هیدروژنی موازی محور فرضی است که backbone دور ان چرخیده است .
🔅در نمودار Ramachandran هر دو زاویه فی (Ф) و سای (Ψ) تقریبا برابر 60- می باشند که طبیعتا مجاز است .
#Proteins
#structural_levels
@Essential_Biochemistry
حاصل از پیوند هیدروژنی بین NH( امین ) یک ریشه و CO (کربوکسیل ) پنجمین ریشه
🔅همیشه راستگرد
🔅همه گروه های جانبی به سمت خارج مارپیچ قراردارند .
🔅در هر دور 3.6 امینواسید وجود دارد .
🔅هر کربن الفا (کایرال ) امینواسید با کربن الفا بعدی که درست در بالای ان یا پایین ان قرار دارد 1.54 انگستروم فاصله دارد .
🔅پیوند های هیدروژنی موازی محور فرضی است که backbone دور ان چرخیده است .
🔅در نمودار Ramachandran هر دو زاویه فی (Ф) و سای (Ψ) تقریبا برابر 60- می باشند که طبیعتا مجاز است .
#Proteins
#structural_levels
@Essential_Biochemistry
☑️صفحات β-strand :
حاصل از پیوند هیدروژنی بین دو بخش از یک زنجیره( پیوند هیدروژنی بین گروه کربوکسیل کربن الفا بخش بالایی و هیدروژن گروه امین کربن الفا بخش پایین که به صورت عمود بر جهت حرکت رشته پروتئینی قرارگرفته است .)
🔅گروه های جانبی یک درمیان به صورت بالا و پایین قرار دارند .
🔅در نمودار Ramachandran زاویه فی (Ф) برابر 120- و زاویه سای (Ψ) برابر 120 درجه است یعنی یک امینواید راست و دیگری در چپ.
🔅با اتصال رشته های بتا صفحه ای فرضی به نام β-shit به وجود می اید . که به دو صورت همسو و یا ناهمسو است .
🔅 در صفحات همسو loop ها رابط های خیلی بلندی بین رشته های β-strand است که جز ساختار های نامنظم هستند .
**پیوند های هیدروژنی برخلاف ناهمسو اندکی زاویه دارد و عمود نیستند .
🔅در صفحه ناهمسو β-turn رابط بین رشته هایβ-strand است که چون به نسبت طول کمتری دارند جز ساختار های منظم هستند .
**دارای 4 امینواسید که بین امینواسید 1 و 4 پیوند هیدروژنی برقرار است .
**خود β-turn ها دارای دو نوع 1 و 2 هستند که تفاوت انها در نحوه قرار گیری صفحه پپتیدی است .
#Proteins
#structural_levels
@Essential_Biochemistry
حاصل از پیوند هیدروژنی بین دو بخش از یک زنجیره( پیوند هیدروژنی بین گروه کربوکسیل کربن الفا بخش بالایی و هیدروژن گروه امین کربن الفا بخش پایین که به صورت عمود بر جهت حرکت رشته پروتئینی قرارگرفته است .)
🔅گروه های جانبی یک درمیان به صورت بالا و پایین قرار دارند .
🔅در نمودار Ramachandran زاویه فی (Ф) برابر 120- و زاویه سای (Ψ) برابر 120 درجه است یعنی یک امینواید راست و دیگری در چپ.
🔅با اتصال رشته های بتا صفحه ای فرضی به نام β-shit به وجود می اید . که به دو صورت همسو و یا ناهمسو است .
🔅 در صفحات همسو loop ها رابط های خیلی بلندی بین رشته های β-strand است که جز ساختار های نامنظم هستند .
**پیوند های هیدروژنی برخلاف ناهمسو اندکی زاویه دارد و عمود نیستند .
🔅در صفحه ناهمسو β-turn رابط بین رشته هایβ-strand است که چون به نسبت طول کمتری دارند جز ساختار های منظم هستند .
**دارای 4 امینواسید که بین امینواسید 1 و 4 پیوند هیدروژنی برقرار است .
**خود β-turn ها دارای دو نوع 1 و 2 هستند که تفاوت انها در نحوه قرار گیری صفحه پپتیدی است .
#Proteins
#structural_levels
@Essential_Biochemistry
☑️2 اصطلاح مربوط به ساختار سوم پروتئین :
♦️Domain: .به هر بخش غیرمستقلی از ساختار سوم پروتئین گویند
♦️Motif :پروتئین که مستقیما در عملکرد پروتئین نقش دارد domain بخشی از
#Motif
#Domain
#Proteins
#structural_levels
@Essential_Biochemistry
♦️Domain: .به هر بخش غیرمستقلی از ساختار سوم پروتئین گویند
♦️Motif :پروتئین که مستقیما در عملکرد پروتئین نقش دارد domain بخشی از
#Motif
#Domain
#Proteins
#structural_levels
@Essential_Biochemistry
☑️به دو نمونه motif در پایین اشاره شده است :
☑️اولین Zinc_finger motif که ساختار ان به ترتیب α_helix⬅️β-strand⬅️ β-strand می باشد .
🔅این motif حاوی روی بوده و به DNA متصل میشود و در تنظیم همانند سازی DNA نقش دارد .
🔅روی با گروه جانبی 4 امینواسید ( دو تا هیستیدین از بخش نامنظم (loop) و دو تا سیستئین از بخشα_helix می باشد ) ارتباط دارد .
🔅بین باز های DNA و گروه جانبی پرولین الفا هلیکس اتصال برقرار میشود .
#Proteins
#structural_levels
#zinc_finger_motif
@Essential_Biochemistry
☑️اولین Zinc_finger motif که ساختار ان به ترتیب α_helix⬅️β-strand⬅️ β-strand می باشد .
🔅این motif حاوی روی بوده و به DNA متصل میشود و در تنظیم همانند سازی DNA نقش دارد .
🔅روی با گروه جانبی 4 امینواسید ( دو تا هیستیدین از بخش نامنظم (loop) و دو تا سیستئین از بخشα_helix می باشد ) ارتباط دارد .
🔅بین باز های DNA و گروه جانبی پرولین الفا هلیکس اتصال برقرار میشود .
#Proteins
#structural_levels
#zinc_finger_motif
@Essential_Biochemistry
☑️دومین نمونه EF-Hand motif میباشد .
🔅این motif نگه دارنده کلسیم است که در صدها پروتئین یافت می شوند.
🔅آنها یون های کلسیم را با میلترکیبی بالا انتخاب و متصل میشوند . این ویژگی به EF-Hand motif اجازه می دهد تا تغییرات کلسیم داخل سلول را احساس کنند.
🔅شامل 2 عدد α_helix عمود برهم .
#Proteins
#structural_levels
#EF_Hand_motif
@Essential_Biochemistry
🔅این motif نگه دارنده کلسیم است که در صدها پروتئین یافت می شوند.
🔅آنها یون های کلسیم را با میلترکیبی بالا انتخاب و متصل میشوند . این ویژگی به EF-Hand motif اجازه می دهد تا تغییرات کلسیم داخل سلول را احساس کنند.
🔅شامل 2 عدد α_helix عمود برهم .
#Proteins
#structural_levels
#EF_Hand_motif
@Essential_Biochemistry
☑️نیروی محرکه لازم برای تاخوردن ( folding ) پروتئین :
🔅وقتی پروتئین در آب سیتوزولی قرار میگیرد زنجیرههای جانبی آب گریز تمایل دارند بصورت یک مجموعه در درون مولکول پروتئین قرار بگیرند تا حد اقل تماس با مولکولهای قطبی آب را داشته باشند و اثر تضعیف کننده آنها بر پیوندهای هیدروژنی آب حد اقل باشد. از طرف دیگر زنجیرههای جانبی ای که قطبی هستند تمایل دارند که در روی سطح مولکول پروتئین قرار بگیرند و با مولکولهای آب یا سایر مولکولها پیوند هیدروژنی ایجاد کنند. بنابراین خاصیت آب گریزی زنجیرههای جانبی در تعیین شکل پروتئین نقش اساسی دارد.
🔅در واقع وقتی گروه های هیدروفوب به هم نزدیک میشوند تغییرات انتروپی مولکول های هیدروفوب یا چربی کاهش می یابد ولی تغییرات انتروپی حلال یعنی اب زیاد شده و بر میزان انتروپی گروه های هیدروفوب غلبه میکند . ❗️بنابراین نیرو محرکه تاخوردن پروتئین افزایش تغییرات انتروپی حلال است .❗️
🔅در اثر تا خوردن پروتئینها شکل نهایی پیدا میکنند که یکتا و دارای کمینه انرژی است. تمامی اطلاعات لازم برای تا خوردن پروتئین در توالی اسیدهای آمینه آن تهفتهاست. زیرا این توالی منحصربهفرد محل قرارگیری زنجیرهای جانبی را تعیین کرده وشکل نهایی پروتئین را تعیین میکنند. تا خوردن پروتئین در درون سلول یکی از فرایندهای حیاتی زیستی است.
#Proteins
#structural_levels
#folding
@Essential_Biochemistry
🔅وقتی پروتئین در آب سیتوزولی قرار میگیرد زنجیرههای جانبی آب گریز تمایل دارند بصورت یک مجموعه در درون مولکول پروتئین قرار بگیرند تا حد اقل تماس با مولکولهای قطبی آب را داشته باشند و اثر تضعیف کننده آنها بر پیوندهای هیدروژنی آب حد اقل باشد. از طرف دیگر زنجیرههای جانبی ای که قطبی هستند تمایل دارند که در روی سطح مولکول پروتئین قرار بگیرند و با مولکولهای آب یا سایر مولکولها پیوند هیدروژنی ایجاد کنند. بنابراین خاصیت آب گریزی زنجیرههای جانبی در تعیین شکل پروتئین نقش اساسی دارد.
🔅در واقع وقتی گروه های هیدروفوب به هم نزدیک میشوند تغییرات انتروپی مولکول های هیدروفوب یا چربی کاهش می یابد ولی تغییرات انتروپی حلال یعنی اب زیاد شده و بر میزان انتروپی گروه های هیدروفوب غلبه میکند . ❗️بنابراین نیرو محرکه تاخوردن پروتئین افزایش تغییرات انتروپی حلال است .❗️
🔅در اثر تا خوردن پروتئینها شکل نهایی پیدا میکنند که یکتا و دارای کمینه انرژی است. تمامی اطلاعات لازم برای تا خوردن پروتئین در توالی اسیدهای آمینه آن تهفتهاست. زیرا این توالی منحصربهفرد محل قرارگیری زنجیرهای جانبی را تعیین کرده وشکل نهایی پروتئین را تعیین میکنند. تا خوردن پروتئین در درون سلول یکی از فرایندهای حیاتی زیستی است.
#Proteins
#structural_levels
#folding
@Essential_Biochemistry
☑️پیوند حفظ کننده ساختار سوم پروتئین :
♦️1)پیوند هیدروژنی برای مثال بین هیدروژن و هیدروکسیل سرین
♦️2) پیوند یونی برای مثال بین کربوکسیل گروه جانبی اسپارتیک اسید با هیدروژن امین گروه جانبی لیزین
♦️3)پیوند دی سولفیدی طی واکنش اکسیداسیون سیستئین ها و تبدیل به سیستین * در پست های بالاتر به ان پرداخته شده است *
♦️4) پیوند واندروالسی برای مثال بین دو تا والین
#Proteins
#structural_levels
#folding
@Essential_Biochemistry
♦️1)پیوند هیدروژنی برای مثال بین هیدروژن و هیدروکسیل سرین
♦️2) پیوند یونی برای مثال بین کربوکسیل گروه جانبی اسپارتیک اسید با هیدروژن امین گروه جانبی لیزین
♦️3)پیوند دی سولفیدی طی واکنش اکسیداسیون سیستئین ها و تبدیل به سیستین * در پست های بالاتر به ان پرداخته شده است *
♦️4) پیوند واندروالسی برای مثال بین دو تا والین
#Proteins
#structural_levels
#folding
@Essential_Biochemistry
This media is not supported in your browser
VIEW IN TELEGRAM
☑️Travel Deep Inside a Leaf🌿 - Annotated Version | California Academy of Sciences
@cytology
@medterms
@IranBiologists
@essential_biochemistry
@cytology
@medterms
@IranBiologists
@essential_biochemistry
☑️دناتوراسیون ( Denaturation ) پروتئین ها :
از بین رفتن ساختار پروتئین (unfolded)در برخی شرایط فیزیکی و شیمیایی
***البته ساختار اول پروتئین یعنی توالی امینواسید ها حفظ میشود .فقط ساختارهای 2و3و4 که وابسته به پیوند های یونی و هیدروژنی و غیرکووالان هستند تحت تاثیر قرار میگیرند .
#Proteins
#structural_levels
#folding
@Essential_Biochemistry
از بین رفتن ساختار پروتئین (unfolded)در برخی شرایط فیزیکی و شیمیایی
***البته ساختار اول پروتئین یعنی توالی امینواسید ها حفظ میشود .فقط ساختارهای 2و3و4 که وابسته به پیوند های یونی و هیدروژنی و غیرکووالان هستند تحت تاثیر قرار میگیرند .
#Proteins
#structural_levels
#folding
@Essential_Biochemistry
☑️عوامل دناتوراسیون پروتئین ها:
🔅دما و مواد شیمیایی
🔅محیط اسیدی و بازی (تاثیر روی پیوند های یونی )
🔅حلال های الی نظیر الکل و اتانول و کلروفرم (ازبین برنده پیوند هیدروژنی)
🔅مواد احیاکننده مثل مرکاپتواتانول (Mercaptoethanol) و DDT ( Dithiothreitol) ( ازبین برنده پیوند های دی سولفیدی ) و
🔅تابش اشعه فرابنفش
🔅فشار
🔅قرار گرفتن پروتین در میان دو سطح قطبی و غیر قطبی و ....
#Proteins
#structural_levels
#Denaturation
@Essential_Biochemistry
🔅دما و مواد شیمیایی
🔅محیط اسیدی و بازی (تاثیر روی پیوند های یونی )
🔅حلال های الی نظیر الکل و اتانول و کلروفرم (ازبین برنده پیوند هیدروژنی)
🔅مواد احیاکننده مثل مرکاپتواتانول (Mercaptoethanol) و DDT ( Dithiothreitol) ( ازبین برنده پیوند های دی سولفیدی ) و
🔅تابش اشعه فرابنفش
🔅فشار
🔅قرار گرفتن پروتین در میان دو سطح قطبی و غیر قطبی و ....
#Proteins
#structural_levels
#Denaturation
@Essential_Biochemistry
☑️اثر حرارت بر دناتوره شدن پروتئین ها:
حرارت نقش بسیار خاصی در میان عوامل دارد و سبب نابودی پیوند های پایدار کننده پروتئین میشود. حرارت منجر به شکستن پیوندهای ضعیف نظیر هیدروژنی و واندروالسی در پروتئین ها و رسوب آنها می شود. عموما عمل دناتوره شدن در دمای بین ۵۵-۸۵ درجه سانتیگراد انجام میشود.
🔅 کازئین و ژلاتین استثناء اند و در درجه حرارت بالا دناتوره میشوند.
❗️علت مقاومت حرارتی کازئین و ژلاتین وجود اسید امینه پرولین در ساختمان انها است.
🔅 برخی پروتئین های شیر و تخم مرغ در سرما و انجماد رسوب میکنند
#Proteins
#structural_levels
#Denaturation
@Essential_Biochemistry
حرارت نقش بسیار خاصی در میان عوامل دارد و سبب نابودی پیوند های پایدار کننده پروتئین میشود. حرارت منجر به شکستن پیوندهای ضعیف نظیر هیدروژنی و واندروالسی در پروتئین ها و رسوب آنها می شود. عموما عمل دناتوره شدن در دمای بین ۵۵-۸۵ درجه سانتیگراد انجام میشود.
🔅 کازئین و ژلاتین استثناء اند و در درجه حرارت بالا دناتوره میشوند.
❗️علت مقاومت حرارتی کازئین و ژلاتین وجود اسید امینه پرولین در ساختمان انها است.
🔅 برخی پروتئین های شیر و تخم مرغ در سرما و انجماد رسوب میکنند
#Proteins
#structural_levels
#Denaturation
@Essential_Biochemistry
☑️اثر اسیدیته بر دناتوره شدن پروتئینها:
پروتئین ها پلی الکترولیت های آمفوتر می باشند. بنابراین تغییرات اسیدیته محیط (بالا رفتن میزان H+) بر میزان دناتوره شدن تاثیر میگذارد و در واقع بر اتصال نمکی آنها که موجب استحکام ساختمان سومین آنها میشود اثر میگذارد.
اسیدها با تغییر PH و تغییر بار در گروههای آمین و کربوکسیل منجر به شکستن پیوندهای یونی و هیدروژنی در پروتئینها شده و آنها را دناتوره و رسوب می دهند.
🔅در اسیدیته حدود ۷، بیشتر پروتئینها دارای بار منفی میباشند، بنابراین با یونهای فلزات سنگین که دارای بار مثبتاند، ترکیب شده و نمکهای نامحلول این فلزات را تشکیب میدهند که منجر به رسوب پروتئین میشود.
#Proteins
#structural_levels
#Denaturation
@Essential_Biochemistry
پروتئین ها پلی الکترولیت های آمفوتر می باشند. بنابراین تغییرات اسیدیته محیط (بالا رفتن میزان H+) بر میزان دناتوره شدن تاثیر میگذارد و در واقع بر اتصال نمکی آنها که موجب استحکام ساختمان سومین آنها میشود اثر میگذارد.
اسیدها با تغییر PH و تغییر بار در گروههای آمین و کربوکسیل منجر به شکستن پیوندهای یونی و هیدروژنی در پروتئینها شده و آنها را دناتوره و رسوب می دهند.
🔅در اسیدیته حدود ۷، بیشتر پروتئینها دارای بار منفی میباشند، بنابراین با یونهای فلزات سنگین که دارای بار مثبتاند، ترکیب شده و نمکهای نامحلول این فلزات را تشکیب میدهند که منجر به رسوب پروتئین میشود.
#Proteins
#structural_levels
#Denaturation
@Essential_Biochemistry
☑️مثال از تاثیر اسیدیته :
اضافه کردن اسید Hcl به مخلوطی از پروتئین شامل اسید امینه گلوتامیک اسید که H مثبت به این اسید امینه و همچنین لیزین که یون Cl به ان وصل میشود و در نتیجه پیوند یونی بین گلوتامیک اسید و لیزین از بین می رود .
#Denaturation
@Essential_Biochemistry
اضافه کردن اسید Hcl به مخلوطی از پروتئین شامل اسید امینه گلوتامیک اسید که H مثبت به این اسید امینه و همچنین لیزین که یون Cl به ان وصل میشود و در نتیجه پیوند یونی بین گلوتامیک اسید و لیزین از بین می رود .
#Denaturation
@Essential_Biochemistry