ملخص:
اذا كان تركيز الحمض الذي نريده (6 مولار) "اكبر" من تركيز الحمض الذي لدينا (4 مولار) - كما في المثال1 - فلا نستطيع التخفيف.
🅱º°‘¨([ @Biochem_Lab ])¨‘°º🅱
اذا كان تركيز الحمض الذي نريده و تركيز الحمض الذي لدينا متساويين (كلٍ منهما 6 مولار) - كما في المثال2 – نضيف الكمية المطلوبة مباشرة ( 20 مل مثلاً ) دون الحاجة للتخفيف.
اذا كان تركيز الحمض الذي نريده (6 مولار) "اقل" من تركيز الحمض الذي لدينا (11.45 مولار) – كما في المثال3 - نستخدم قانون "تخفيف التراكيز"
C1 V1 = C2 V2
🅱º°‘¨([ @Biochem_Lab ])¨‘°º🅱
اذا كان الحمض الذي لدينا تركيزه بالنسبة المئوية "%" – كما في المثال4 - فلابد لنا اولاً من تحويل التركيز من "المئوية" الى "المولارية" ، ومن ثم نستخدم قانون "تخفيف التراكيز" بكل سهولة شريطة ان يكون التركيز بعد التحويل الى المولارية "اكبر" من التركيز الذي نريده والا فلا نستطيع التخفيف.
كل الامثلة التي اخذناها عن تخفيف الاحماض تنطبق على أي حمض وليست حصرية على الهيدروكلوريك اسيد، فبعض الفحوصات على عينات اليورين تتطلب احماض اخرى كالبوريك اسيد او النتريك اسيد ...الخ.
#قناة_الكيمياء_السريرية
#الدكتور سميح عبدالرحمن
✅ للانضمام لنا:👇
🔻✨🔻✨🔻✨🔻✨🔻
https://telegram.me/joinchat/AAAAAECuqoTkgQkHpiHlGA
🌺
🍂🌺🍂
🍃🍂🌺🍃🍂🌺
✨🍃🍂🌺🍃🍂🌺🍃🍂🌺
اذا كان تركيز الحمض الذي نريده (6 مولار) "اكبر" من تركيز الحمض الذي لدينا (4 مولار) - كما في المثال1 - فلا نستطيع التخفيف.
🅱º°‘¨([ @Biochem_Lab ])¨‘°º🅱
اذا كان تركيز الحمض الذي نريده و تركيز الحمض الذي لدينا متساويين (كلٍ منهما 6 مولار) - كما في المثال2 – نضيف الكمية المطلوبة مباشرة ( 20 مل مثلاً ) دون الحاجة للتخفيف.
اذا كان تركيز الحمض الذي نريده (6 مولار) "اقل" من تركيز الحمض الذي لدينا (11.45 مولار) – كما في المثال3 - نستخدم قانون "تخفيف التراكيز"
C1 V1 = C2 V2
🅱º°‘¨([ @Biochem_Lab ])¨‘°º🅱
اذا كان الحمض الذي لدينا تركيزه بالنسبة المئوية "%" – كما في المثال4 - فلابد لنا اولاً من تحويل التركيز من "المئوية" الى "المولارية" ، ومن ثم نستخدم قانون "تخفيف التراكيز" بكل سهولة شريطة ان يكون التركيز بعد التحويل الى المولارية "اكبر" من التركيز الذي نريده والا فلا نستطيع التخفيف.
كل الامثلة التي اخذناها عن تخفيف الاحماض تنطبق على أي حمض وليست حصرية على الهيدروكلوريك اسيد، فبعض الفحوصات على عينات اليورين تتطلب احماض اخرى كالبوريك اسيد او النتريك اسيد ...الخ.
#قناة_الكيمياء_السريرية
#الدكتور سميح عبدالرحمن
✅ للانضمام لنا:👇
🔻✨🔻✨🔻✨🔻✨🔻
https://telegram.me/joinchat/AAAAAECuqoTkgQkHpiHlGA
🌺
🍂🌺🍂
🍃🍂🌺🍃🍂🌺
✨🍃🍂🌺🍃🍂🌺🍃🍂🌺
Clinical Practice Guidelines Update for the Chronic Kidney Disease 2017
┏━━━📚━━━━┓
☞ @Biochem_Lab ☜
┗━━━🔬━━━━┛
⤵️⤵️
┏━━━📚━━━━┓
☞ @Biochem_Lab ☜
┗━━━🔬━━━━┛
⤵️⤵️
Some Principles of Measurement:
=========================
🈴Photometry:
Photometry relies on measurement of light by a photodetector. The light may be:
1⃣absorbed by a substance dissolved in solution (absorbance),
2⃣the light may be scattered or refracted by particles suspended in solution (turbidimetry or nephelometry), or
3⃣the light may be emitted from a substance that absorbs light at one wavelength and emits light at another wavelength (fluorescence).
◎●━ @Biochem_Lab ━●◎•
https://telegram.me/joinchat/AAAAAECuqoTkgQkHpiHlGA
=========================
🈴Photometry:
Photometry relies on measurement of light by a photodetector. The light may be:
1⃣absorbed by a substance dissolved in solution (absorbance),
2⃣the light may be scattered or refracted by particles suspended in solution (turbidimetry or nephelometry), or
3⃣the light may be emitted from a substance that absorbs light at one wavelength and emits light at another wavelength (fluorescence).
◎●━ @Biochem_Lab ━●◎•
https://telegram.me/joinchat/AAAAAECuqoTkgQkHpiHlGA
🅰️Absorbance and fluorescence:
========================
1⃣Absorbance: When an analyte has an intrinsic color (or generates a color upon chemical reaction), visible light is absorbed when it passes through a solution containing the analyte (or reaction products). the detector is placed in a direct line with the incident light
Compounds that have no visible color often absorb light in the ultraviolet region and this absorbance can be used in the same way as absorbance of visible light.
◎●━ @Biochem_Lab ━●◎•
2⃣Fluorescence:
Certain kinds of chemical structures are able to absorb light of one wavelength and emit light of another wavelength. These substances are termed fluorescent compounds or fluorophores. In each case the incident light is of shorter wavelength and higher energy than the emitted light. So a substance that absorbs blue light (wavelength 400) may emit lower energy
green light (wavelength 500).
The detector is placed at a 90° angle from the incident light so that it detects only emitted light and not residual incident light which passes directly through the sample.
♦الامتصاصيةوالفَلْوَرَة:
عندما يمر شعاع ضوئي خلال محلول، سيتم امتصاص جزء منه والجزء الاخر سينفذ، وعلى حسب المادة التي امتصت الضوء فإنه سيتم القياس إما بما يعرف بالامتصاصية وإما يعرف بالفلورة.
يمتص الكترون المادة جزء من طاقة الضوء المارّة من خلاله ( تُسمى طاقة الإثارة ) تعمل على إثارته فينتقل من مستوى طاقة ادنى الى مستوى طاقة اعلى. ولأنه سيكون غير مستقرٍ في مستواه الجديد من الطاقة، فلا يلبث ان يعود الى مستواه السابق في جزء من آلاف الاجزاء من الثانية فاقداً للطاقة التي امتصها على احد الشكلين:
إماعلى شكل حرارة في وسط التفاعل، وهنا يتم القياس بما يعرف بالامتصاصية.
او على شكل طاقة ضوئية اخرى ( تُسمى طاقة الإنبعاث ) تكون اقل قوة من التي امتصها، وهنا يتم القياس بما يعرف بالفلورة.
تكون طاقة الانبعاث هذه اقل قوة لأن الالكترون سيكون قد فقد جزءً منها في رحلة الذهاب والاياب، ولأنها اقل قوة فيكون طولها الموجي اطول ولونها مختلف عن التي تم امتصاصها.
*كلما كان الطول الموجي اكبر كلما كانت طاقته اقل والعكس صحيح.
◎●━ @Biochem_Lab ━●◎•
https://telegram.me/joinchat/AAAAAECuqoTkgQkHpiHlGA
========================
1⃣Absorbance: When an analyte has an intrinsic color (or generates a color upon chemical reaction), visible light is absorbed when it passes through a solution containing the analyte (or reaction products). the detector is placed in a direct line with the incident light
Compounds that have no visible color often absorb light in the ultraviolet region and this absorbance can be used in the same way as absorbance of visible light.
◎●━ @Biochem_Lab ━●◎•
2⃣Fluorescence:
Certain kinds of chemical structures are able to absorb light of one wavelength and emit light of another wavelength. These substances are termed fluorescent compounds or fluorophores. In each case the incident light is of shorter wavelength and higher energy than the emitted light. So a substance that absorbs blue light (wavelength 400) may emit lower energy
green light (wavelength 500).
The detector is placed at a 90° angle from the incident light so that it detects only emitted light and not residual incident light which passes directly through the sample.
♦الامتصاصيةوالفَلْوَرَة:
عندما يمر شعاع ضوئي خلال محلول، سيتم امتصاص جزء منه والجزء الاخر سينفذ، وعلى حسب المادة التي امتصت الضوء فإنه سيتم القياس إما بما يعرف بالامتصاصية وإما يعرف بالفلورة.
يمتص الكترون المادة جزء من طاقة الضوء المارّة من خلاله ( تُسمى طاقة الإثارة ) تعمل على إثارته فينتقل من مستوى طاقة ادنى الى مستوى طاقة اعلى. ولأنه سيكون غير مستقرٍ في مستواه الجديد من الطاقة، فلا يلبث ان يعود الى مستواه السابق في جزء من آلاف الاجزاء من الثانية فاقداً للطاقة التي امتصها على احد الشكلين:
إماعلى شكل حرارة في وسط التفاعل، وهنا يتم القياس بما يعرف بالامتصاصية.
او على شكل طاقة ضوئية اخرى ( تُسمى طاقة الإنبعاث ) تكون اقل قوة من التي امتصها، وهنا يتم القياس بما يعرف بالفلورة.
تكون طاقة الانبعاث هذه اقل قوة لأن الالكترون سيكون قد فقد جزءً منها في رحلة الذهاب والاياب، ولأنها اقل قوة فيكون طولها الموجي اطول ولونها مختلف عن التي تم امتصاصها.
*كلما كان الطول الموجي اكبر كلما كانت طاقته اقل والعكس صحيح.
◎●━ @Biochem_Lab ━●◎•
https://telegram.me/joinchat/AAAAAECuqoTkgQkHpiHlGA
🅱️Turbidimetry and Nephelometry:
=========================
some tests are based on formation of insoluble particles that interfere with the passage of light through the solution. The analyte reacts with an added reagent to produce insoluble particles that remain suspended in the solution. When light hits these particles some of it is reflected in different directions.
👉It is possible to measure the loss of light passing straight through the solution (called turbidimetry) or the increase of light reflected in a different direction (called nephelometry).
👉In turbidimetry the detector is placed in a direct line with the incident light.
👉In nephelometry the detector is placed at an angle to the light path to avoid detection of light passing through the sample.
👉Turbidimetric and nephelometric methods are often chosen to measure proteins such as transferrin or prealbumin. Proteins are relatively large molecules that can be easily cross-linked by selective reagents to produce aggregate particles that are the right size to reflect light in the visible or ultraviolet range.
في حالة التشتيت للضوء فإن الضوء المسلّّط على المحلول سيصطدم بجزيئات المادة فيتشتت جزء منه والجزء الاخر ينفذ، فيتم قياس إما الجزء النافذ او المتشتت. فإذا تم قياس الجزء النافذ تسمى العملية
Turbidimetry
واذا تم قياس الجزء المتشتت تسمى العملية
nephelometry
https://telegram.me/joinchat/AAAAAECuqoTkgQkHpiHlGA
=========================
some tests are based on formation of insoluble particles that interfere with the passage of light through the solution. The analyte reacts with an added reagent to produce insoluble particles that remain suspended in the solution. When light hits these particles some of it is reflected in different directions.
👉It is possible to measure the loss of light passing straight through the solution (called turbidimetry) or the increase of light reflected in a different direction (called nephelometry).
👉In turbidimetry the detector is placed in a direct line with the incident light.
👉In nephelometry the detector is placed at an angle to the light path to avoid detection of light passing through the sample.
👉Turbidimetric and nephelometric methods are often chosen to measure proteins such as transferrin or prealbumin. Proteins are relatively large molecules that can be easily cross-linked by selective reagents to produce aggregate particles that are the right size to reflect light in the visible or ultraviolet range.
في حالة التشتيت للضوء فإن الضوء المسلّّط على المحلول سيصطدم بجزيئات المادة فيتشتت جزء منه والجزء الاخر ينفذ، فيتم قياس إما الجزء النافذ او المتشتت. فإذا تم قياس الجزء النافذ تسمى العملية
Turbidimetry
واذا تم قياس الجزء المتشتت تسمى العملية
nephelometry
https://telegram.me/joinchat/AAAAAECuqoTkgQkHpiHlGA
Endpoint and Rate (kinetic) Reactions:
==============================
🔰When an analyte is detected using a chemical reaction, there are two options for measuring its concentration.
✝️One is to wait until the reaction is complete and the total amount of analyte is converted to product – called an endpoint reaction.
✝️The other is to measure the rate of change in product formed over time – called a rate reaction.
Endpoint Reactions.
🔰Endpoint reactions are especially suitable for chemical reactions which are completed in a relatively short time and produce one product molecule or complex for each molecule of analyte.
👉For example, a reaction of albumin with the dye bromocresol purple (BCP) produces a colored complex. If the reaction is allowed to continue until all the albumin present in solution has reacted and the maximum amount of colored product has formed, the color at the end of the reaction reflects the total amount of albumin as the albumin-dye complex.
🔰Endpoint reactions can measure the creation of a product or the loss of reactant.
🔰If the method measures the creation of a product, the absorbance is higher at the endpoint than at the start point (called an end-up reaction).
🔰If the method measures the disappearance of a reactant, the absorbance is lower at the endpoint than at the start point (called an end-
down reaction).
https://telegram.me/joinchat/AAAAAECuqoTkgQkHpiHlGA
==============================
🔰When an analyte is detected using a chemical reaction, there are two options for measuring its concentration.
✝️One is to wait until the reaction is complete and the total amount of analyte is converted to product – called an endpoint reaction.
✝️The other is to measure the rate of change in product formed over time – called a rate reaction.
Endpoint Reactions.
🔰Endpoint reactions are especially suitable for chemical reactions which are completed in a relatively short time and produce one product molecule or complex for each molecule of analyte.
👉For example, a reaction of albumin with the dye bromocresol purple (BCP) produces a colored complex. If the reaction is allowed to continue until all the albumin present in solution has reacted and the maximum amount of colored product has formed, the color at the end of the reaction reflects the total amount of albumin as the albumin-dye complex.
🔰Endpoint reactions can measure the creation of a product or the loss of reactant.
🔰If the method measures the creation of a product, the absorbance is higher at the endpoint than at the start point (called an end-up reaction).
🔰If the method measures the disappearance of a reactant, the absorbance is lower at the endpoint than at the start point (called an end-
down reaction).
https://telegram.me/joinchat/AAAAAECuqoTkgQkHpiHlGA
Rate (kinetic) Reactions:
===================
If the analyte is an enzyme, a molecule which can catalyze the conversion of unlimited numbers of reagent molecules (termed substrates) to product, the amount of product at the endpoint would not reflect the amount of enzyme. Instead, the endpoint would reflect the amount of substrate that was present.
For this reason, enzyme activity is determined by a rate reaction rather than an endpoint reaction. In such cases determination of the enzyme concentration is based on how fast a fxed amount of substrate is converted to
product. The more enzyme present, the faster the conversion.
Examples of enzymes that are often measured in the clinical laboratory include lipase and alanine.
Rate reactions may also be used for measurement of analytes that are not enzymes. For example, if a reaction is very slow to reach an endpoint, a rate method may be more practical in order to obtain a result in a shorter timeframe. Some examples of analytes other than enzymes that are measured using rate reaction include ammonia (a waste product of protein metabolism) and amikacin (a therapeutic drug).
https://telegram.me/joinchat/AAAAAECuqoTkgQkHpiHlGA
===================
If the analyte is an enzyme, a molecule which can catalyze the conversion of unlimited numbers of reagent molecules (termed substrates) to product, the amount of product at the endpoint would not reflect the amount of enzyme. Instead, the endpoint would reflect the amount of substrate that was present.
For this reason, enzyme activity is determined by a rate reaction rather than an endpoint reaction. In such cases determination of the enzyme concentration is based on how fast a fxed amount of substrate is converted to
product. The more enzyme present, the faster the conversion.
Examples of enzymes that are often measured in the clinical laboratory include lipase and alanine.
Rate reactions may also be used for measurement of analytes that are not enzymes. For example, if a reaction is very slow to reach an endpoint, a rate method may be more practical in order to obtain a result in a shorter timeframe. Some examples of analytes other than enzymes that are measured using rate reaction include ammonia (a waste product of protein metabolism) and amikacin (a therapeutic drug).
https://telegram.me/joinchat/AAAAAECuqoTkgQkHpiHlGA
“End-point” OR “Rate-reaction ( kinetic )”:
=============================
🔰كيف يتم اختيار طريقة فحص مادة ما؟
End-point” OR kinetic:
سنضرب مثالاً وسنمثّل " اجهزة الـ سي . بي . سي " بالانزيمات وَ " عينات الدم " بالمادة الاساس او السبسترايت substrate
👌إذا افترضنا انك مالك مختبر مرجعي او مركزي كبير الى درجة انه يوجد به غرفة خاصة يتم فيها تحليل صورة للدم او ما نعرفه بـ CBC
ولديك بهذه الغرفة عدد كبير من هذه الاجهزة و الموزعة داخلها، وجاءت الى المختبر حافظة بها عدد من عينات الدم يراد قياس صورة الدم لكل واحدة منها، وطبعاً لديك عدد من فنيي المختبر هم من يشتغل وانت من تقبض ثمن الفحوصات.. فكيف تعرف عدد ما بداخل الحافظة من عينات، اذا كان ثمن فحص كل عينة دولار واحد؟
بكل بساطة ستعطي فنيي المختبر الوقت الكافي – خمس، عشر، عشرين دقيقة ...الخ – حتى يكتمل العمل، و تنظر في النهاية الى كمية المال الذي تم توريده للخزينة . اذا تم توريد عشرة دولارات معناه ان عدد العينات كان عشرة واذا عشرون دولاراً معنى ان عدد العينات كان عشرون ..
وهكذا بالنسبة لفحوصات الـ End-point
اذا اردنا معرفة تركيز مادة ما ولتكن الجلكوز مثلاً:
سنحضر محلولاً به تركيز من الانزيم ونضع فيه السيرم او البلازما، وعند إنتهاء التفاعل سننظر الى تركيز المادة الناتجة والتي بدورها تعكس تركيز المادة الاساس ( الجلكوز )، اذا علمنا ان كل جزيئ من الناتج يمثل جزيئ من الجلكوز..
إذاً سنعرف تركيز الجلكوز بمعرفة تركيز الناتج.
لكن🤔ماذا لو اردنا معرفة تركيز الانزيم وليس المادة الاساس كيف سنعمل؟ هل سنطبّق طريقة End-point؟
دعونا نعود الى المثال السابق ونمثّمل الاجهزة بالانزيمات وعينات الدم داخل الحافظة بالمادة الاساس ونطبق طريقة ال" إيند بوينت" فهل ستفلح ام ان هناك طريقة اخرى غيرها؟
لنفترض ان لدينا عشرون عينة دم داخل الحافظة، واردنا معرفة عدد " اجهزة الـ سي . بي . سي " داخل الغرفة: فإذا اعطينا الوقت الكافي ليتم شغل جميع العينات، فإننا في النهاية سنحصل على عشرون دولاراً والتي تعكس عدد العينات بإفتراض ان ثمن كل عينة دولار واحد ولكنها لا تعكس عدد الاجهزة التي نريد معرفة عددها. فقد يكون عدد الاجهزة: جهاز واحد وبه تم شغل كل العينات، وقد يكون هناك جهازين اشتغل كل منهم عشر عينات او اربعة اجهزة اشتغل كل منهم خمس عينات ....الخ، فهذه الاجهزة تشتغل عدد لا محدود من العينات. فجهاز واحد قادر على شغل عشرين عينة اذا ما اعطيته عشرين دقيقة ليشتغل وجهازين قادرين على شغل عشرين عينة اذا ما اعطيتهم عشر دقائق ليشتغلوا..الخ.
ونفس المشكلة نواجهها اذا اردنا معرفة تركيز الانزيم بطريقة الـ End-point.
اذا وضعنا السيرم او البلازما في المحلول وانتطرنا الى ان يتم انتهاء التفاعل، فإن الناتج سيعكس تركيز المادة الاساس وليس الانزيم؛ فمهما كان تركيز الناتج فإنه قد يكون تم انتاجه بفعل وحدة واحدة من الانزيم موجودة بالسيرم او وحدتين او ثلاث او عشر او عشرين...الخ؛ اذا ما اعطيت الوقت حتى اكتمال العمل كون الانزيم يُنتج عدد لا محدود من النواتج، فيعمل على تحويل جزيئة من المادة الاساس الى ناتج وينفك منها وينتقل الى جزيئة ثانية ويعمل على تحويلها وينفك وينتقل الى ثالثة ورابعة وخامسة ويستمر بتحويل جزيئة تلو الاخرى ... عدد لا محدود ... فوحدة واحدة من الانزيم قادرة على تحويل ما تحوله الف وحدة من الانزيمات اذا ما اعطيناه الوقت الذي يحتاجه ليتم تحويل كل المادة الاساس.
فما العمل🤔 في مثل هذه الحالة؟ وكيف نقيس تركيز الانزيم؟ اذا كان الوقت الكافي او نقطة انتهاء العمل لا يمكن من خلالها معرفة تركيز الانزيم او عدد الأجهزة كما في المثال المضروب اعلاه؟؟
👌الحل يكمن في تثبيت وقت محدد للعمل ( دقيقة واحدة مثلاً ) وليس بترك وقت كافٍ لينتهي العمل:
إذا عدنا الى مثالنا السابق والى حيث توقفنا لمعرفة عدد الاجهزة الـ سي بي سي:
اذا كانت هناك عشرون عينة، و عرفنا ان كل جهاز يشتغل عينة واحدة في الدقيقة، سنضبط مؤقت الساعة لدقيقة وبنفس الوقت نبدأ العمل وعند انتهاء الدقيقة ننظر كم عينة تم انجازها، اذا مثلا تم شغل خمس عينات في دقيقة واحدة معناه ان هناك خمسة اجهزة سي بي سي موجودة؛ لأن كل جهاز يشتغل عينة واحدة فقط في الدقيقة، واذا تم انجاز عشر في هذه الدقيقة عينات معناه وجود عشرة اجهزة، واذا اُنجزت خمسة عشر عينة معناه وجود خمسة عشر جهازاً.. وهكذا بالنسبة للانزيم. فالوحدة الواحدة من الانزيم تُحوّل او تُنتج واحد ميكرومول من المادة في الدقيقة ، فإذا تم تحويل او انتاج عشرة ميكرمول من المادة في الدقيقة معناه ان تركيز الانزيم عشر وحدات واذا تم تحويل او انتاج عشرين ميكرومول فتركيز الانزيم يكون عشرين...وهكذا..
لمزيد من المعرفة اكثر عن End-point” & kinetic
نرجو قراءة المنشورين السابقين لهذا المنشور..
https://telegram.me/joinchat/AAAAAECuqoTkgQkHpiHlGA
=============================
🔰كيف يتم اختيار طريقة فحص مادة ما؟
End-point” OR kinetic:
سنضرب مثالاً وسنمثّل " اجهزة الـ سي . بي . سي " بالانزيمات وَ " عينات الدم " بالمادة الاساس او السبسترايت substrate
👌إذا افترضنا انك مالك مختبر مرجعي او مركزي كبير الى درجة انه يوجد به غرفة خاصة يتم فيها تحليل صورة للدم او ما نعرفه بـ CBC
ولديك بهذه الغرفة عدد كبير من هذه الاجهزة و الموزعة داخلها، وجاءت الى المختبر حافظة بها عدد من عينات الدم يراد قياس صورة الدم لكل واحدة منها، وطبعاً لديك عدد من فنيي المختبر هم من يشتغل وانت من تقبض ثمن الفحوصات.. فكيف تعرف عدد ما بداخل الحافظة من عينات، اذا كان ثمن فحص كل عينة دولار واحد؟
بكل بساطة ستعطي فنيي المختبر الوقت الكافي – خمس، عشر، عشرين دقيقة ...الخ – حتى يكتمل العمل، و تنظر في النهاية الى كمية المال الذي تم توريده للخزينة . اذا تم توريد عشرة دولارات معناه ان عدد العينات كان عشرة واذا عشرون دولاراً معنى ان عدد العينات كان عشرون ..
وهكذا بالنسبة لفحوصات الـ End-point
اذا اردنا معرفة تركيز مادة ما ولتكن الجلكوز مثلاً:
سنحضر محلولاً به تركيز من الانزيم ونضع فيه السيرم او البلازما، وعند إنتهاء التفاعل سننظر الى تركيز المادة الناتجة والتي بدورها تعكس تركيز المادة الاساس ( الجلكوز )، اذا علمنا ان كل جزيئ من الناتج يمثل جزيئ من الجلكوز..
إذاً سنعرف تركيز الجلكوز بمعرفة تركيز الناتج.
لكن🤔ماذا لو اردنا معرفة تركيز الانزيم وليس المادة الاساس كيف سنعمل؟ هل سنطبّق طريقة End-point؟
دعونا نعود الى المثال السابق ونمثّمل الاجهزة بالانزيمات وعينات الدم داخل الحافظة بالمادة الاساس ونطبق طريقة ال" إيند بوينت" فهل ستفلح ام ان هناك طريقة اخرى غيرها؟
لنفترض ان لدينا عشرون عينة دم داخل الحافظة، واردنا معرفة عدد " اجهزة الـ سي . بي . سي " داخل الغرفة: فإذا اعطينا الوقت الكافي ليتم شغل جميع العينات، فإننا في النهاية سنحصل على عشرون دولاراً والتي تعكس عدد العينات بإفتراض ان ثمن كل عينة دولار واحد ولكنها لا تعكس عدد الاجهزة التي نريد معرفة عددها. فقد يكون عدد الاجهزة: جهاز واحد وبه تم شغل كل العينات، وقد يكون هناك جهازين اشتغل كل منهم عشر عينات او اربعة اجهزة اشتغل كل منهم خمس عينات ....الخ، فهذه الاجهزة تشتغل عدد لا محدود من العينات. فجهاز واحد قادر على شغل عشرين عينة اذا ما اعطيته عشرين دقيقة ليشتغل وجهازين قادرين على شغل عشرين عينة اذا ما اعطيتهم عشر دقائق ليشتغلوا..الخ.
ونفس المشكلة نواجهها اذا اردنا معرفة تركيز الانزيم بطريقة الـ End-point.
اذا وضعنا السيرم او البلازما في المحلول وانتطرنا الى ان يتم انتهاء التفاعل، فإن الناتج سيعكس تركيز المادة الاساس وليس الانزيم؛ فمهما كان تركيز الناتج فإنه قد يكون تم انتاجه بفعل وحدة واحدة من الانزيم موجودة بالسيرم او وحدتين او ثلاث او عشر او عشرين...الخ؛ اذا ما اعطيت الوقت حتى اكتمال العمل كون الانزيم يُنتج عدد لا محدود من النواتج، فيعمل على تحويل جزيئة من المادة الاساس الى ناتج وينفك منها وينتقل الى جزيئة ثانية ويعمل على تحويلها وينفك وينتقل الى ثالثة ورابعة وخامسة ويستمر بتحويل جزيئة تلو الاخرى ... عدد لا محدود ... فوحدة واحدة من الانزيم قادرة على تحويل ما تحوله الف وحدة من الانزيمات اذا ما اعطيناه الوقت الذي يحتاجه ليتم تحويل كل المادة الاساس.
فما العمل🤔 في مثل هذه الحالة؟ وكيف نقيس تركيز الانزيم؟ اذا كان الوقت الكافي او نقطة انتهاء العمل لا يمكن من خلالها معرفة تركيز الانزيم او عدد الأجهزة كما في المثال المضروب اعلاه؟؟
👌الحل يكمن في تثبيت وقت محدد للعمل ( دقيقة واحدة مثلاً ) وليس بترك وقت كافٍ لينتهي العمل:
إذا عدنا الى مثالنا السابق والى حيث توقفنا لمعرفة عدد الاجهزة الـ سي بي سي:
اذا كانت هناك عشرون عينة، و عرفنا ان كل جهاز يشتغل عينة واحدة في الدقيقة، سنضبط مؤقت الساعة لدقيقة وبنفس الوقت نبدأ العمل وعند انتهاء الدقيقة ننظر كم عينة تم انجازها، اذا مثلا تم شغل خمس عينات في دقيقة واحدة معناه ان هناك خمسة اجهزة سي بي سي موجودة؛ لأن كل جهاز يشتغل عينة واحدة فقط في الدقيقة، واذا تم انجاز عشر في هذه الدقيقة عينات معناه وجود عشرة اجهزة، واذا اُنجزت خمسة عشر عينة معناه وجود خمسة عشر جهازاً.. وهكذا بالنسبة للانزيم. فالوحدة الواحدة من الانزيم تُحوّل او تُنتج واحد ميكرومول من المادة في الدقيقة ، فإذا تم تحويل او انتاج عشرة ميكرمول من المادة في الدقيقة معناه ان تركيز الانزيم عشر وحدات واذا تم تحويل او انتاج عشرين ميكرومول فتركيز الانزيم يكون عشرين...وهكذا..
لمزيد من المعرفة اكثر عن End-point” & kinetic
نرجو قراءة المنشورين السابقين لهذا المنشور..
https://telegram.me/joinchat/AAAAAECuqoTkgQkHpiHlGA
🔺بسم الله الرحمن الرحيم 🔻
♦ وحياكم الله مشاهدين قناة الكيمياء الحيوية السريرية على تليجرام ،
💠لقاء يتجدد مرة اخرى مع الدكتور سميح عبدالرحمن احد مشرفي هذه القناة @Biochem_Lab ...
👈وسنتحدث اليوم في هذا اللقاء -ان شاء الله- عن البلانكBLANK المُستخدم في الفحوصات المخبرية وخاصة الكيميائية…
ماهيته، اهميته، كيفية استخدامه، وانواعه💭..
نتمنى الاستفادة للجميع.
🔛- بداية دكتور.. ماذا يعني البلانك في الفحوصات المخبرية وخاصة الكيميائية؟
👈- مرحبا بك اخي علاء وبكل متابعين قنوات #الطب_المخبري
و سنبدأ بضرب مثال بسيط لتتوضح الفكرة اكثر فيما بعد..
◾▪اذا كان الوزن الكلي لقارورة مياة معدنية هو 400 جرام، فما هو وزن الماء فقط الذي بداخلها؟
◽▫طبعاً لا نعرف الاجابة بالضبط الا اذا عرفنا اولاً وزن القارورة وهي فارغة واستبعاده بالتصفير او الطرح من الوزن الكلي للقارورة المحتوية على الماء.
🔹ضع قارورة فارغة على الميزان، صفّر وزنها وليكن مثلاً 20 جرام، زن القارورة المحتوية على الماء ستلاحظ ان الوزن اصبح 380 بعد التصفير بدلاً من 400 قبل التصفير وهو وزن الماء فقط.
🔹او – بطريقة الطرح في حال كان الميزان لا يدعم خاصية التصفير
🔹- ضع قارورة فارغة على الميزان، دوّن وزنها وليكن الوزن مثلاً 20 جرام، استخدم معادلة الطرح لايجاد وزن الماء فقط : الوزن الكلي - وزن القارورة الفارغة.
400 – 20 = 380 gram
🅱º°‘¨([ @Biochem_Lab ])¨‘°º🅱
🔸هذا الاستبعاد لوزن القارورة الفارغة لمعرفة وزن الماء، هو ما نعرفه في روتين عملنا اليومي في المختبر بـ "البلانك".
🔸فالبلانك في الفحوصات المخبرية معناه: تصفير او طرح امتصاصية المواد المتداخلة من قيمة الامتصاصية الكلية للتيست .
*الامتصاصية الكلية للتيست هي:( امتصاصية المواد المتداخلة + امتصاصية المادة تحت الفحص ).
🔸عند عبور شعاع ضوئي ذو طول موجي مناسب خلال خلية قياس تحتوي على مادة نحن بصدد قياس تركيزها، يجب ان تكون الامتصاصية التي نحصل عليها ناتجة عن هذه المادة فقط دون سواها، وان لا تكون هناك مواد اخرى امتصت جزء من الضوء و شاركت به في قيمة هذه الامتصاصية الناتجة.
🔸بمعنى اخر يجب الحصول على صافي امتصاصية - بقدر الامكان - معزية للمادة الهدف فقط، صافي الامتصاصية هذا يمكن الحصول عليه بإستخدام البلانك.
🔅هناك الكثير من المواد، سواء كانت موجودة ضمن محلول الفحص او ضمن المصل المُضاف للمحلول، تكون لها امتصاصية مشابهة او قريبة من امتصاصية المادة الهدف وتمتص الضوء عند نفس الطول الموجي المُستخدم. مثل هذه المواد تسمى بالمواد المتداخلة او
Interfering substance/s
والتي يجب التخلص من امتصاصيتها بتصفيرها او طرحها تماما كما فعلنا في مثال قارورة المياة المعدنية في الاعلى.
🅱º°‘¨([ @Biochem_Lab ])¨‘°º🅱
♦ وحياكم الله مشاهدين قناة الكيمياء الحيوية السريرية على تليجرام ،
💠لقاء يتجدد مرة اخرى مع الدكتور سميح عبدالرحمن احد مشرفي هذه القناة @Biochem_Lab ...
👈وسنتحدث اليوم في هذا اللقاء -ان شاء الله- عن البلانكBLANK المُستخدم في الفحوصات المخبرية وخاصة الكيميائية…
ماهيته، اهميته، كيفية استخدامه، وانواعه💭..
نتمنى الاستفادة للجميع.
🔛- بداية دكتور.. ماذا يعني البلانك في الفحوصات المخبرية وخاصة الكيميائية؟
👈- مرحبا بك اخي علاء وبكل متابعين قنوات #الطب_المخبري
و سنبدأ بضرب مثال بسيط لتتوضح الفكرة اكثر فيما بعد..
◾▪اذا كان الوزن الكلي لقارورة مياة معدنية هو 400 جرام، فما هو وزن الماء فقط الذي بداخلها؟
◽▫طبعاً لا نعرف الاجابة بالضبط الا اذا عرفنا اولاً وزن القارورة وهي فارغة واستبعاده بالتصفير او الطرح من الوزن الكلي للقارورة المحتوية على الماء.
🔹ضع قارورة فارغة على الميزان، صفّر وزنها وليكن مثلاً 20 جرام، زن القارورة المحتوية على الماء ستلاحظ ان الوزن اصبح 380 بعد التصفير بدلاً من 400 قبل التصفير وهو وزن الماء فقط.
🔹او – بطريقة الطرح في حال كان الميزان لا يدعم خاصية التصفير
🔹- ضع قارورة فارغة على الميزان، دوّن وزنها وليكن الوزن مثلاً 20 جرام، استخدم معادلة الطرح لايجاد وزن الماء فقط : الوزن الكلي - وزن القارورة الفارغة.
400 – 20 = 380 gram
🅱º°‘¨([ @Biochem_Lab ])¨‘°º🅱
🔸هذا الاستبعاد لوزن القارورة الفارغة لمعرفة وزن الماء، هو ما نعرفه في روتين عملنا اليومي في المختبر بـ "البلانك".
🔸فالبلانك في الفحوصات المخبرية معناه: تصفير او طرح امتصاصية المواد المتداخلة من قيمة الامتصاصية الكلية للتيست .
*الامتصاصية الكلية للتيست هي:( امتصاصية المواد المتداخلة + امتصاصية المادة تحت الفحص ).
🔸عند عبور شعاع ضوئي ذو طول موجي مناسب خلال خلية قياس تحتوي على مادة نحن بصدد قياس تركيزها، يجب ان تكون الامتصاصية التي نحصل عليها ناتجة عن هذه المادة فقط دون سواها، وان لا تكون هناك مواد اخرى امتصت جزء من الضوء و شاركت به في قيمة هذه الامتصاصية الناتجة.
🔸بمعنى اخر يجب الحصول على صافي امتصاصية - بقدر الامكان - معزية للمادة الهدف فقط، صافي الامتصاصية هذا يمكن الحصول عليه بإستخدام البلانك.
🔅هناك الكثير من المواد، سواء كانت موجودة ضمن محلول الفحص او ضمن المصل المُضاف للمحلول، تكون لها امتصاصية مشابهة او قريبة من امتصاصية المادة الهدف وتمتص الضوء عند نفس الطول الموجي المُستخدم. مثل هذه المواد تسمى بالمواد المتداخلة او
Interfering substance/s
والتي يجب التخلص من امتصاصيتها بتصفيرها او طرحها تماما كما فعلنا في مثال قارورة المياة المعدنية في الاعلى.
🅱º°‘¨([ @Biochem_Lab ])¨‘°º🅱
⛔ وكيف يتم التخلص من امتصاصية هذه المواد المتداخلة دكتور؟ أي كيف نستخدم البلانك في التصفير او الطرح؟
👈هناك عدة طرق للتخلص من امتصاصية المواد المتداخلة مثل التحويل و البلانك:
التحويل ليس لنا نحن أي يدٍ فيه ونسرده هنا كمعلومة فقط... فماهو التحويل؟؟
اذا حدث وان كانت هناك مواد او مركبات في الوسط ، تمتص الطاقة الضوئية ، عند نفس او بالقرب من الطول الموجي المُستخدم للمادة المُراد قياسها ، فإننا نضطر الى تحويل المادة الهدف الى مادة اخرى جديدة، لها امتصاصية بعيدة عن المواد او الجزيئات المتداخلة. وهذا لا نعمله نحن المخبريين العاديين وانما تعمله شركات تصنيع المحاليل بعد دراسات و بحوثات تم اعتمادها من قِبَل هيئات او منظمات معتمدة.
◎●━ @Biochem_Lab ━●◎•
⛔هلا اوضحت لنا اكثر دكتور؟ مع امكانية ان تضرب لنا مثلاً لنفهم و نستفد اكثر؟
👈نعم.. اذا اخذنا الجلكوز - بطريقة الجلكوز اوكسيداز - كمثال:
الجلكوز - واغلب المركبات العضوئية ، واهمها الماء - تمتص الضوء في المنطقة الحمراء البعيدة، أي عند 1000 نانومتر واكثر ( الجلكوز يمتص الضوء عند 1100 نانومتر )، وانت تعرف ان اغلب المحاليل المستخدمة محضّرة من الماء، وان البلازما او السيرم المُضاف للمحلول ايضاً يحتوي على، بل واغلبه ماء ، فلا ينفع ان تقيس امتصاصية الجلكوز عند هذا الطول الموجي ، لانه وبكل بساطة سيكون للماء والجزيئات السكرية الاخرى المشابهه للجلكوز نصيب كبير في امتصاص طيف الضوء. فنضطر، وبتفاعل كيميائي، الى تحويل جزيئات الجلكوز الى جزيئات مادة اخرى لها امتصاصية بعيدة عن امتصاصية الماء والمواد المتداخلة الاخرى حتى نتفادى امتصاصية هذه المواد.
https://telegram.me/joinchat/AAAAAECuqoTkgQkHpiHlGA
يتــــــبع ......↲
👈هناك عدة طرق للتخلص من امتصاصية المواد المتداخلة مثل التحويل و البلانك:
التحويل ليس لنا نحن أي يدٍ فيه ونسرده هنا كمعلومة فقط... فماهو التحويل؟؟
اذا حدث وان كانت هناك مواد او مركبات في الوسط ، تمتص الطاقة الضوئية ، عند نفس او بالقرب من الطول الموجي المُستخدم للمادة المُراد قياسها ، فإننا نضطر الى تحويل المادة الهدف الى مادة اخرى جديدة، لها امتصاصية بعيدة عن المواد او الجزيئات المتداخلة. وهذا لا نعمله نحن المخبريين العاديين وانما تعمله شركات تصنيع المحاليل بعد دراسات و بحوثات تم اعتمادها من قِبَل هيئات او منظمات معتمدة.
◎●━ @Biochem_Lab ━●◎•
⛔هلا اوضحت لنا اكثر دكتور؟ مع امكانية ان تضرب لنا مثلاً لنفهم و نستفد اكثر؟
👈نعم.. اذا اخذنا الجلكوز - بطريقة الجلكوز اوكسيداز - كمثال:
الجلكوز - واغلب المركبات العضوئية ، واهمها الماء - تمتص الضوء في المنطقة الحمراء البعيدة، أي عند 1000 نانومتر واكثر ( الجلكوز يمتص الضوء عند 1100 نانومتر )، وانت تعرف ان اغلب المحاليل المستخدمة محضّرة من الماء، وان البلازما او السيرم المُضاف للمحلول ايضاً يحتوي على، بل واغلبه ماء ، فلا ينفع ان تقيس امتصاصية الجلكوز عند هذا الطول الموجي ، لانه وبكل بساطة سيكون للماء والجزيئات السكرية الاخرى المشابهه للجلكوز نصيب كبير في امتصاص طيف الضوء. فنضطر، وبتفاعل كيميائي، الى تحويل جزيئات الجلكوز الى جزيئات مادة اخرى لها امتصاصية بعيدة عن امتصاصية الماء والمواد المتداخلة الاخرى حتى نتفادى امتصاصية هذه المواد.
https://telegram.me/joinchat/AAAAAECuqoTkgQkHpiHlGA
يتــــــبع ......↲
👈ففي طريقة قياس الجلكوز بالجلكوز اوكسيداز، والذي يكون فيه الناتج النهائي لتفاعل الجلكوز مع الانزيم هو ( كوينون امين )، يتم استخدام طول موجي 505 nm بدلًاً من 1100. عند هذا الطول الموجي الجديد للمادة الجديدة لا تستطيع جزئات الماء ولالمواد المشابهة للجلكوز ان تمتص طيف الضوء 505 نانومتر،
👈ونكون بهذا التحويل قد استبعدنا امتصاصية زائدة كبيرة كانت ستنتج لو اننا استخدمنا 1100 نانومتر لقياس جزيئات الجلكوز نفسها.
🅱º°‘¨([ @Biochem_Lab ])¨‘°º🅱
♦حسناً.. اذا كان يمكن تحويل المادة التي نريد قياسها الى مادة اخرى جديدة تماماً، لها امتصاصية مغايرة بعيدة عما تمتصّه المواد المتداخلة،،،
⏮ فلماذا او ما فائدة استخدام البلانك في روتين عملنا اليومي دكتور؟ اقصد انه اذا كنا بهذا التحويل قد تفادينا امتصاصية المواد المتداخلة، فلما البلانك اذاً ؟
🔹رغم التحويل الذي ذكرناه للمادة الهدف الى مادة اخرى، تفرض عليك ظروف التفاعل التي ستتبعها ان تستخدم مواد في صناعة المحلول تكون ضرورية إما لتحضير المحلول او ضرورية للمحافظة على استقراريته.. قد تكون هذه المواد ذا لون او يمكن لها ان تمتص ولو جزءً بسيطاً من طيف الضوء الذي ستستخدمه لقياس المادة الجديدة فتُشارك به في قيمة الامتصاصية الكلية للتيست.
🔹فنستبعد هذه الامتصاصية المتداخلة التي فرضتها الظروف بعمل "البلانك".
🔹ولو جئت الى مقارنة قيمة الامتصاصية للمواد المتداخلة قبل وبعد التحويل تجد ان الفارق يكون كبيراً جداً.
🔹فبعد التحويل تكون الامتصاصية ناتجة من المادة الجديدة من التفاعل وهو الكوينون امين (اذا اخذنا فحص الجلكوز كمثال ) مع امتصاصية بسيطةجداً للمتداخلات يمكن استبعادها بالبلانك.
🔹بينما قبل التحويل تكون الامتصاصية ناتجة من مواد كثيرة واهمها الماء والمُشكّل نسبة كبيرة جدا للوسط فتتعدى الامتصاصية حينها الحدود التي يشترطها قانون بير-لامبرت في احد قوانينه والذي ينص على: ان يكون النقص في شدة الضوء الخارج - بعد عبوره الوسط - في حدود 20%-80% من شدة الضوء الداخل.
🅱º°‘¨([ @Biochem_Lab ])¨‘°º🅱
✅للانضمام لنا:👇
🔻✨🔻✨🔻✨🔻✨🔻
https://telegram.me/joinchat/AAAAAECuqoTkgQkHpiHlGA
👈ونكون بهذا التحويل قد استبعدنا امتصاصية زائدة كبيرة كانت ستنتج لو اننا استخدمنا 1100 نانومتر لقياس جزيئات الجلكوز نفسها.
🅱º°‘¨([ @Biochem_Lab ])¨‘°º🅱
♦حسناً.. اذا كان يمكن تحويل المادة التي نريد قياسها الى مادة اخرى جديدة تماماً، لها امتصاصية مغايرة بعيدة عما تمتصّه المواد المتداخلة،،،
⏮ فلماذا او ما فائدة استخدام البلانك في روتين عملنا اليومي دكتور؟ اقصد انه اذا كنا بهذا التحويل قد تفادينا امتصاصية المواد المتداخلة، فلما البلانك اذاً ؟
🔹رغم التحويل الذي ذكرناه للمادة الهدف الى مادة اخرى، تفرض عليك ظروف التفاعل التي ستتبعها ان تستخدم مواد في صناعة المحلول تكون ضرورية إما لتحضير المحلول او ضرورية للمحافظة على استقراريته.. قد تكون هذه المواد ذا لون او يمكن لها ان تمتص ولو جزءً بسيطاً من طيف الضوء الذي ستستخدمه لقياس المادة الجديدة فتُشارك به في قيمة الامتصاصية الكلية للتيست.
🔹فنستبعد هذه الامتصاصية المتداخلة التي فرضتها الظروف بعمل "البلانك".
🔹ولو جئت الى مقارنة قيمة الامتصاصية للمواد المتداخلة قبل وبعد التحويل تجد ان الفارق يكون كبيراً جداً.
🔹فبعد التحويل تكون الامتصاصية ناتجة من المادة الجديدة من التفاعل وهو الكوينون امين (اذا اخذنا فحص الجلكوز كمثال ) مع امتصاصية بسيطةجداً للمتداخلات يمكن استبعادها بالبلانك.
🔹بينما قبل التحويل تكون الامتصاصية ناتجة من مواد كثيرة واهمها الماء والمُشكّل نسبة كبيرة جدا للوسط فتتعدى الامتصاصية حينها الحدود التي يشترطها قانون بير-لامبرت في احد قوانينه والذي ينص على: ان يكون النقص في شدة الضوء الخارج - بعد عبوره الوسط - في حدود 20%-80% من شدة الضوء الداخل.
🅱º°‘¨([ @Biochem_Lab ])¨‘°º🅱
✅للانضمام لنا:👇
🔻✨🔻✨🔻✨🔻✨🔻
https://telegram.me/joinchat/AAAAAECuqoTkgQkHpiHlGA
💠 شكرا على هذا التوضيح دكتور.. وجزاك الله عنا خير الجزاء.
اذا دخلنا في موضوعنا الاساسي دكتور.. وهو البلانك..
🔺🔻عرفنا انه يتم تصفير الجهاز بالمحلول اولاً كبلانك، ومن ثم نعمل تيست ونقرأ الامتصاصية، وان هذه الامتصاصية الناتجة بعد التصفير، تكون فقط للمادة المراد معرفة تركيزها.. اليس كذلك؟
🔅 نعم.. تصفّر الجهاز بالمحلول اذا كان له لوناً او يعطي قراءة ولو بسيطة..
🔅بعض الاجهزة ليس بها خاصية التصفير فيمكن قراءة امتصاصية المحلول اولاً كبلانك والاحتفاظ بها، ومن ثم قراءة امتصاصية التيست، وبعدها نطرح امتصاصية البلانك من امتصاصية التيست، كما في مثال قارورة الماء المعدنية السابق ذكره.
🅱º°‘¨([ @Biochem_Lab ])¨‘°º🅱
👈شكرا دكتور.. هل هذه الطريقة السابق ذكرها ( Reagent Blank )
نعملها او تُفلح مع كل الفحوصات؟ وهل هناك طريقة اخرى في حال عدم فلاحها ؟
🔹🔸هذه الطريقة لا تُفلح مع الكل، وانما نعملها اذا كانت المواد المتداخلة التي تمتص جزء من الضوء متواجدة فقط في المحلول، وان لا تتواجد مواد متداخلة اخرى داخل المصل او السيرم المُضاف للمحلول يمكنها ان تشارك في الامتصاص.
🅱º°‘¨([ @Biochem_Lab ])¨‘°º🅱
⛔وكيف العمل اذا كانت المواد المتداخلة توجد مع المصل المضاف للمحلول؟ ألا نستطيع اضافة السيرم الى المحلول في تيوب وقراءته كبلانك؟
🔺🔻 اذا حدث وان وجدت مواد متداخلة في السيرم يمكنها ان تشارك في الامتصاصية، فلا يمكننا اضافة السيرم الى المحلول وتصفير الامتصاصية كبلانك لانه في هذه الحالة –صحيح- اننا نكون قد تخلصنا من امتصاصية المحلول لكن وبنفس الوقت سنكون قد تخلصنا ايضاً من جزء من امتصاصية حقيقية للتيست كان لزاماً علينا ان لا نلغيها والتي نتجت من تفاعل المادة المطلوب معرفة تركيزها عند اضافتها للمحلول.
https://telegram.me/joinchat/AAAAAECuqoTkgQkHpiHlGA
اذا دخلنا في موضوعنا الاساسي دكتور.. وهو البلانك..
🔺🔻عرفنا انه يتم تصفير الجهاز بالمحلول اولاً كبلانك، ومن ثم نعمل تيست ونقرأ الامتصاصية، وان هذه الامتصاصية الناتجة بعد التصفير، تكون فقط للمادة المراد معرفة تركيزها.. اليس كذلك؟
🔅 نعم.. تصفّر الجهاز بالمحلول اذا كان له لوناً او يعطي قراءة ولو بسيطة..
🔅بعض الاجهزة ليس بها خاصية التصفير فيمكن قراءة امتصاصية المحلول اولاً كبلانك والاحتفاظ بها، ومن ثم قراءة امتصاصية التيست، وبعدها نطرح امتصاصية البلانك من امتصاصية التيست، كما في مثال قارورة الماء المعدنية السابق ذكره.
🅱º°‘¨([ @Biochem_Lab ])¨‘°º🅱
👈شكرا دكتور.. هل هذه الطريقة السابق ذكرها ( Reagent Blank )
نعملها او تُفلح مع كل الفحوصات؟ وهل هناك طريقة اخرى في حال عدم فلاحها ؟
🔹🔸هذه الطريقة لا تُفلح مع الكل، وانما نعملها اذا كانت المواد المتداخلة التي تمتص جزء من الضوء متواجدة فقط في المحلول، وان لا تتواجد مواد متداخلة اخرى داخل المصل او السيرم المُضاف للمحلول يمكنها ان تشارك في الامتصاص.
🅱º°‘¨([ @Biochem_Lab ])¨‘°º🅱
⛔وكيف العمل اذا كانت المواد المتداخلة توجد مع المصل المضاف للمحلول؟ ألا نستطيع اضافة السيرم الى المحلول في تيوب وقراءته كبلانك؟
🔺🔻 اذا حدث وان وجدت مواد متداخلة في السيرم يمكنها ان تشارك في الامتصاصية، فلا يمكننا اضافة السيرم الى المحلول وتصفير الامتصاصية كبلانك لانه في هذه الحالة –صحيح- اننا نكون قد تخلصنا من امتصاصية المحلول لكن وبنفس الوقت سنكون قد تخلصنا ايضاً من جزء من امتصاصية حقيقية للتيست كان لزاماً علينا ان لا نلغيها والتي نتجت من تفاعل المادة المطلوب معرفة تركيزها عند اضافتها للمحلول.
https://telegram.me/joinchat/AAAAAECuqoTkgQkHpiHlGA
💠هل من الممكن ان توضح هذه النقطة اكثر؟
🔻🔺تنبّّه ان كل من المادة الهدف والمواد المتداخلة متواجدتان معا في السيرم.
فلو صفرت الجهاز، حتى وان اسرعت بالتصفير بعد اضافة السيرم الى المحلول مباشرة ، ستكون قد صفرت - الى جانب تصفير امتصاصية المتداخلات - جزءً من امتصاصية المادة الهدف المراد قياسها كان يجب ان لا تُصفّر والناتجة بسبب حدوث تفاعل - ولو بسيط - للمادة تحت القياس نفسها عند مزجها مع المحلول. فيكون هذا التصفير على حساب امتصاصية التيست – أي انّ امتصاصية التيست ستكون اقل مما يُفترض بها ان تكون.
🅱º°‘¨([ @Biochem_Lab ])¨‘°º🅱
♦اذاً فما العمل في مثل هذه الحالة دكتور؟ اذا كانت المواد المتداخلة موجودة في السيرم ولا استطيع التخلص من امتصاصيتها بإضافة السيرم الى المحلول خوفاً من بدء تفاعل المادة الاساس نفسها ؟
🔻🔺المواد المتواجدة في السيرم والتي يمكنها ان تعطي امتصاصية تشارك بها الامتصاصية الكلية للتيست على شكلين:
🔸🔹1.من المواد المتداخلة من لا تُحْدث تفاعلاً فلا تُنتج مواد جديدة، ومشاركتها بالامتصاصية تأتي بسبب كون هذه المواد المتداخلة ملوّنة او مُسبببب للتعكُر.
🔹🔸2.ومنها من من لا لون لها وانما الامتصاصية تأتي بسبب تفاعلها مع المحلول وانتاج مادة جديدة يمكنها ان تمتص من طاقة الضوء المُستخدم.. وفي كلا الحالتين لا يمكننا اضافة السيرم للمحلول واستخدامه كبلانك، خوفاً من التخلص من امتصاصية زائدة آتية من استهلال تفاعل المادة تحت الفحص مع المحلول.
🅱º°‘¨([ @Biochem_Lab ])¨‘°º🅱
◼ وماهو الحل دكتور؟
◻الحل لهذه المشكلة يكون بالاتي:
🔹🔸اذا كانت المواد تتداخل بلونها فيمكن فصل المحلول الى محلولين وعمل ما يسمى بالـ
Sample Blank
🔹🔸 بمعنى ان يتم تصنيع المحلول على شكل محلولين ( R1& R2 )
🔹🔸احدهما يحتوي على المواد الاساسية والفعّالة وهو ما يسمى بالـ
Active or Start Reagent
🔹🔸والاخر يحتوي على المواد الغير فعّالة ويسمى بالـ
Innate Reagent
👈فيضاف سيرم الى تيوب يحتوي على المحلول الغير فعّال، ويُضاف سيرم ايضاً الى تيوب آخر يحتوي على خليط من المحلولين ( الفعّال + الغير الفعّال ). 👈فلا يحدث تفاعل في التيوب الاول وسيتم التخلص فقط من لون المواد المتداخلة بإستخدام التيوب كـسامبل بلانك، بينما يحدث التفاعل في التيوب الآخر لانه يحتوي على كلا المحلولين.
🔺🔻مثال على ذلك فحص البليروبين.
💠 شكرا جزيلا على هذا التوضيح دكتور..
https://telegram.me/joinchat/AAAAAECuqoTkgQkHpiHlGA
يتبــــــع ↲.......
🔻🔺تنبّّه ان كل من المادة الهدف والمواد المتداخلة متواجدتان معا في السيرم.
فلو صفرت الجهاز، حتى وان اسرعت بالتصفير بعد اضافة السيرم الى المحلول مباشرة ، ستكون قد صفرت - الى جانب تصفير امتصاصية المتداخلات - جزءً من امتصاصية المادة الهدف المراد قياسها كان يجب ان لا تُصفّر والناتجة بسبب حدوث تفاعل - ولو بسيط - للمادة تحت القياس نفسها عند مزجها مع المحلول. فيكون هذا التصفير على حساب امتصاصية التيست – أي انّ امتصاصية التيست ستكون اقل مما يُفترض بها ان تكون.
🅱º°‘¨([ @Biochem_Lab ])¨‘°º🅱
♦اذاً فما العمل في مثل هذه الحالة دكتور؟ اذا كانت المواد المتداخلة موجودة في السيرم ولا استطيع التخلص من امتصاصيتها بإضافة السيرم الى المحلول خوفاً من بدء تفاعل المادة الاساس نفسها ؟
🔻🔺المواد المتواجدة في السيرم والتي يمكنها ان تعطي امتصاصية تشارك بها الامتصاصية الكلية للتيست على شكلين:
🔸🔹1.من المواد المتداخلة من لا تُحْدث تفاعلاً فلا تُنتج مواد جديدة، ومشاركتها بالامتصاصية تأتي بسبب كون هذه المواد المتداخلة ملوّنة او مُسبببب للتعكُر.
🔹🔸2.ومنها من من لا لون لها وانما الامتصاصية تأتي بسبب تفاعلها مع المحلول وانتاج مادة جديدة يمكنها ان تمتص من طاقة الضوء المُستخدم.. وفي كلا الحالتين لا يمكننا اضافة السيرم للمحلول واستخدامه كبلانك، خوفاً من التخلص من امتصاصية زائدة آتية من استهلال تفاعل المادة تحت الفحص مع المحلول.
🅱º°‘¨([ @Biochem_Lab ])¨‘°º🅱
◼ وماهو الحل دكتور؟
◻الحل لهذه المشكلة يكون بالاتي:
🔹🔸اذا كانت المواد تتداخل بلونها فيمكن فصل المحلول الى محلولين وعمل ما يسمى بالـ
Sample Blank
🔹🔸 بمعنى ان يتم تصنيع المحلول على شكل محلولين ( R1& R2 )
🔹🔸احدهما يحتوي على المواد الاساسية والفعّالة وهو ما يسمى بالـ
Active or Start Reagent
🔹🔸والاخر يحتوي على المواد الغير فعّالة ويسمى بالـ
Innate Reagent
👈فيضاف سيرم الى تيوب يحتوي على المحلول الغير فعّال، ويُضاف سيرم ايضاً الى تيوب آخر يحتوي على خليط من المحلولين ( الفعّال + الغير الفعّال ). 👈فلا يحدث تفاعل في التيوب الاول وسيتم التخلص فقط من لون المواد المتداخلة بإستخدام التيوب كـسامبل بلانك، بينما يحدث التفاعل في التيوب الآخر لانه يحتوي على كلا المحلولين.
🔺🔻مثال على ذلك فحص البليروبين.
💠 شكرا جزيلا على هذا التوضيح دكتور..
https://telegram.me/joinchat/AAAAAECuqoTkgQkHpiHlGA
يتبــــــع ↲.......
◼◾ اما اذا كانت المواد المتواجدة في السيرم لا تتداخل بلونها وانما بتفاعلها وانتاجها لمواد جديدة تشارك المادة تحت القياس في الامتصاص لطيف الضوء ، فلا يمكننا استخدام السامبل بلانك حتى وان فصلنا المحلول الى محلولين، وانما نستخدم ما يُعرف بالـ
Selected Time Windows for Rate Reactions
🔺🔻 مثال على ذلك فحص الكرياتينين..
👈 نرجو مزيداً من التوضيح لهذه النقطة دكتور ولك جزيل الشكر؟
◻◽نعم... في فحص الكرياتينين وبإستخدام طريقة جاف هناك مواد في السيرم غير الكرياتينين كالـ اسيتواسيتات وبعض البروتينات تتفاعل عند وجودها بمحلول الكرياتينين وتعطي لوناً مشابهاً للون الذي يعطيه الكرياتنين فتزيد الامتصاصية الكلية للتيست.
🔆وللتوضيح اكثر:
تخيل اذا فحصت الكرياتينين كما في طريقة البليروبين حتى وان تم فصل المحلول الى محلولين:
👈 ستستخدم تيوب به احد المحلولين كـ بلانك وَ ستستخدم تيوب اخر به خليط من المحلولين كـ تيست.
▪▫في تيوب البلانك لا يحدُثُ اي تفاعل، لا للمواد المتداخلة ولا للكرياتنين، بينما سيحدث في تيوب التيست تفاعل للكرياتنين والمواد المتداخله وستُنتج كلٌ منهما لوناً كونهما متواجدتين في خليط متكامل من المحلول ( خليط من الفعّال وغير الفعّال).
👈 فكيف سيتم التخلص من امتصاصية اللون الزائد الذي انتجته المواد المتداخلة في تيوب التيست اذا لم يكن بمقدور هذه المواد المتداخلة انتاج لوناً مثله في تيوب البلانك .
🔆*ملاحظة: في فحص البليروبين كان لون المواد المتداخلة موجود في تيوب البلانك وتيوب التيست.
🔺🔻اذاً كيف سيتم التخلص من الامتصاصية الزائدة التي تتكون في تيوب التيست ولا تتكون في تيوب البلانك؟
👈هنا يتم استخدام ما يعرف بالـ
Selected Time Windows for Rate Reactions
👈يتم اضافة مواد تغيّر من صفات المحلول وتؤثر على سرعة التفاعل. ففي محلول الكرياتنين وعند زيادة قاعدية المحلول فإن الاسيتواسيتات المُتداخل يتفاعل بسرعة كبيرة في حدود العشرين الثانية الاولى، وسرعة تفاعل البروتينات المتداخلة تكون بطيئة وتبدأ بالتفاعل من بعد دقيقة - دقيقتين، بينما يبدأ وينتهي تفاعل الكرياتنين مابينهما. فتتم قراءة الامتصاصية عند نقطتين: ما بعد انتهاء تفاعل الاسيتواسيتات وقبل تفاعل البروتينات المتداخلة.
👈فتكون القراءة الاولى بعد نصف دقيقة تقريبا ( امتصاصية الاسيتواسيتات )
👈والقراءة الثانية بعد دقيقة ونصف ( مجموع امتصاصية الكرياتنين و الاسيتواسيتات في القراءة الاولى )، بعده يتم طرح القراءة الاولى من القراءة الثانية لنحصل على قراءة الكرياتنين.
🔆لاحظ:
انه سيتم استبعاد اغلب - وليس كل - الامتصاصية التي حدثت في الثوان الاخيرة والناتجة من تداخل المواد البروتينية؛ لأن البروتينات يختلف بداية تفاعلها فجزء منها ما بعد الدقيقة الاولى واغلبها ما بعد الدقيقة الثانية بمعنى ان جزء بسيط منها يبدأ تفاعلها قبل انتهاء تفاعل الكرياتنين لكنها بسيطة ولا تؤثر كثيراً..
👈بينما تداخل الاسيتواسيتات يُستبعد تماماً لانه يحدث في العشرين الثانية الاولى ونحن نبدأ القراءات بعد 30 ثانية.
⚜لمزيد من المعلومات عن الكرياتنين وطرق قياسه المختلفة يرجى الرجوع الى منشور سابق على هذه القناة او الضغط ع الرابط ادناه👇
https://telegram.me/Biochem_Lab/87
Selected Time Windows for Rate Reactions
🔺🔻 مثال على ذلك فحص الكرياتينين..
👈 نرجو مزيداً من التوضيح لهذه النقطة دكتور ولك جزيل الشكر؟
◻◽نعم... في فحص الكرياتينين وبإستخدام طريقة جاف هناك مواد في السيرم غير الكرياتينين كالـ اسيتواسيتات وبعض البروتينات تتفاعل عند وجودها بمحلول الكرياتينين وتعطي لوناً مشابهاً للون الذي يعطيه الكرياتنين فتزيد الامتصاصية الكلية للتيست.
🔆وللتوضيح اكثر:
تخيل اذا فحصت الكرياتينين كما في طريقة البليروبين حتى وان تم فصل المحلول الى محلولين:
👈 ستستخدم تيوب به احد المحلولين كـ بلانك وَ ستستخدم تيوب اخر به خليط من المحلولين كـ تيست.
▪▫في تيوب البلانك لا يحدُثُ اي تفاعل، لا للمواد المتداخلة ولا للكرياتنين، بينما سيحدث في تيوب التيست تفاعل للكرياتنين والمواد المتداخله وستُنتج كلٌ منهما لوناً كونهما متواجدتين في خليط متكامل من المحلول ( خليط من الفعّال وغير الفعّال).
👈 فكيف سيتم التخلص من امتصاصية اللون الزائد الذي انتجته المواد المتداخلة في تيوب التيست اذا لم يكن بمقدور هذه المواد المتداخلة انتاج لوناً مثله في تيوب البلانك .
🔆*ملاحظة: في فحص البليروبين كان لون المواد المتداخلة موجود في تيوب البلانك وتيوب التيست.
🔺🔻اذاً كيف سيتم التخلص من الامتصاصية الزائدة التي تتكون في تيوب التيست ولا تتكون في تيوب البلانك؟
👈هنا يتم استخدام ما يعرف بالـ
Selected Time Windows for Rate Reactions
👈يتم اضافة مواد تغيّر من صفات المحلول وتؤثر على سرعة التفاعل. ففي محلول الكرياتنين وعند زيادة قاعدية المحلول فإن الاسيتواسيتات المُتداخل يتفاعل بسرعة كبيرة في حدود العشرين الثانية الاولى، وسرعة تفاعل البروتينات المتداخلة تكون بطيئة وتبدأ بالتفاعل من بعد دقيقة - دقيقتين، بينما يبدأ وينتهي تفاعل الكرياتنين مابينهما. فتتم قراءة الامتصاصية عند نقطتين: ما بعد انتهاء تفاعل الاسيتواسيتات وقبل تفاعل البروتينات المتداخلة.
👈فتكون القراءة الاولى بعد نصف دقيقة تقريبا ( امتصاصية الاسيتواسيتات )
👈والقراءة الثانية بعد دقيقة ونصف ( مجموع امتصاصية الكرياتنين و الاسيتواسيتات في القراءة الاولى )، بعده يتم طرح القراءة الاولى من القراءة الثانية لنحصل على قراءة الكرياتنين.
🔆لاحظ:
انه سيتم استبعاد اغلب - وليس كل - الامتصاصية التي حدثت في الثوان الاخيرة والناتجة من تداخل المواد البروتينية؛ لأن البروتينات يختلف بداية تفاعلها فجزء منها ما بعد الدقيقة الاولى واغلبها ما بعد الدقيقة الثانية بمعنى ان جزء بسيط منها يبدأ تفاعلها قبل انتهاء تفاعل الكرياتنين لكنها بسيطة ولا تؤثر كثيراً..
👈بينما تداخل الاسيتواسيتات يُستبعد تماماً لانه يحدث في العشرين الثانية الاولى ونحن نبدأ القراءات بعد 30 ثانية.
⚜لمزيد من المعلومات عن الكرياتنين وطرق قياسه المختلفة يرجى الرجوع الى منشور سابق على هذه القناة او الضغط ع الرابط ادناه👇
https://telegram.me/Biochem_Lab/87
Telegram
Clinical 🅱iochemistry
✍✍ At a glance of
Creatinine:
♦️الكرياتنين ينتج من هدم فوسفات الكرياتين في العضلات، أو من الكرياتين بشكل مُباشر بتحفيز لا إنزيمي ، وينتج عادة بمعدل ثابت إلى حد كبير من قبل الجسم (اعتمادا على كتلة العضلات)..
♦️يصنع الكبد…
Creatinine:
♦️الكرياتنين ينتج من هدم فوسفات الكرياتين في العضلات، أو من الكرياتين بشكل مُباشر بتحفيز لا إنزيمي ، وينتج عادة بمعدل ثابت إلى حد كبير من قبل الجسم (اعتمادا على كتلة العضلات)..
♦️يصنع الكبد…
📌Types of Urine Specimen:
==============
1️⃣ Random Specimen
2️⃣ First Morning Specimen
3️⃣ Fasting (Second Morning) Specimen
4️⃣ 2-Hour Postprandial Specimen
5️⃣ 24-Hour Urine Specimen
6️⃣ Catheterized Urine Specimen
7️⃣ Midstream Clean-Catch Specimen
8⃣ Suprapubic Aspiration
9⃣ Drug Urine Specimen Collection
=====================
1️⃣ Random Specimen:
—-------------------------------------
📍- عينة عشوائية غير مركّزة يتم تجميعها في أي وقت.
📍- تستخدم لإجراء الفحوصات الروتينية.
📍- قد تعطي نتائج خاطئة لبعض الفحوصات بسبب كونها عينة مخففة او بسبب تناول المريض لأنواع من الأغذية او قيامه بنشاط بدني قبل تجميعها.
2️⃣ First Morning Specimen:
—------------------------------------
Concentrated specimen used for routine screening.
📍- عينة مركّزة يتم تجميعها مباشرة بعد النهوض من النوم.
📍- تستخدم لإجراء الفحوصات الروتينية على المواد التي قد لا يمكن اكتشافها في عينة البول العشوائية.
3️⃣ Fasting (Second Morning) Specimen:
—------------------------------------
the second voided specimen of the morning following a fasting period.
📍- تختلف عن العينة الصباحية الأولى
First Morning Specimen
بكونها عينة التبول الثانية بعد فترة صيام، بمعنى انه بعد النهوض من النوم يتم افراغ المثانة الى المرحاض ومن ثم الانتظار حتى يتجمع البول مرة أخرى في المثانة وافراغه الى علبة الفحص دون ان يتناول المريض أي أغذية منذُ نهوضه من النوم.
📍- فائدة هذه العينة هو: انها لا تحتوي على أي بقايا ايضية ناتجة من تناول المريض للاكل قبل صيامه، فالبقايا الايضية التي نتجت اثناء النوم وتجمعت مع البول في المثانة قد تم افراغها في المرحاض في عملية التبول الأولى قبل جمع هذه العينة.
📍- تستخدم هذه العينة لمراقبة سكر البول.
4⃣ 2-Hour Postprandial Urine Specimen:
---------------------------------
It is voided shortly before consuming a routine meal and to collect a specimen 2 hours after eating.
The specimen is tested for glucose, and the results are used primarily for monitoring insulin therapy in persons with diabetes mellitus.
https://telegram.me/joinchat/AAAAAECuqoTkgQkHpiHlGA
==============
1️⃣ Random Specimen
2️⃣ First Morning Specimen
3️⃣ Fasting (Second Morning) Specimen
4️⃣ 2-Hour Postprandial Specimen
5️⃣ 24-Hour Urine Specimen
6️⃣ Catheterized Urine Specimen
7️⃣ Midstream Clean-Catch Specimen
8⃣ Suprapubic Aspiration
9⃣ Drug Urine Specimen Collection
=====================
1️⃣ Random Specimen:
—-------------------------------------
📍- عينة عشوائية غير مركّزة يتم تجميعها في أي وقت.
📍- تستخدم لإجراء الفحوصات الروتينية.
📍- قد تعطي نتائج خاطئة لبعض الفحوصات بسبب كونها عينة مخففة او بسبب تناول المريض لأنواع من الأغذية او قيامه بنشاط بدني قبل تجميعها.
2️⃣ First Morning Specimen:
—------------------------------------
Concentrated specimen used for routine screening.
📍- عينة مركّزة يتم تجميعها مباشرة بعد النهوض من النوم.
📍- تستخدم لإجراء الفحوصات الروتينية على المواد التي قد لا يمكن اكتشافها في عينة البول العشوائية.
3️⃣ Fasting (Second Morning) Specimen:
—------------------------------------
the second voided specimen of the morning following a fasting period.
📍- تختلف عن العينة الصباحية الأولى
First Morning Specimen
بكونها عينة التبول الثانية بعد فترة صيام، بمعنى انه بعد النهوض من النوم يتم افراغ المثانة الى المرحاض ومن ثم الانتظار حتى يتجمع البول مرة أخرى في المثانة وافراغه الى علبة الفحص دون ان يتناول المريض أي أغذية منذُ نهوضه من النوم.
📍- فائدة هذه العينة هو: انها لا تحتوي على أي بقايا ايضية ناتجة من تناول المريض للاكل قبل صيامه، فالبقايا الايضية التي نتجت اثناء النوم وتجمعت مع البول في المثانة قد تم افراغها في المرحاض في عملية التبول الأولى قبل جمع هذه العينة.
📍- تستخدم هذه العينة لمراقبة سكر البول.
4⃣ 2-Hour Postprandial Urine Specimen:
---------------------------------
It is voided shortly before consuming a routine meal and to collect a specimen 2 hours after eating.
The specimen is tested for glucose, and the results are used primarily for monitoring insulin therapy in persons with diabetes mellitus.
https://telegram.me/joinchat/AAAAAECuqoTkgQkHpiHlGA
Types of Urine Specimen: Continued
5⃣ 24-Hour Urine Specimen:
--------------------------------
Collected over a period of 24-hours for creatinine clearance or for quantifying other analytes, including Na+ and K+.
🔻عينات البول 24 ساعة يتم طلبها غالباً لإجراء الفحوصات على المواد التي يختلف تركيز افرازها في البول خلال ساعات اليوم او يختلف بنشاط اوخمول الشخص. فيتم قياس كل ما افرز من هذه المادة طوال اليوم.
🔻اما اذا كان تركيز المادة المراد قياسه لا يختلف إخراجه مع البول طوال ساعات اليوم بمعنى ان يكون التركيز ثابت - نوعاً ما - في أي وقت من اليوم فيتم طلب عينة عشوائية او يتم طلب عينة صباحية اذا كان التركيز قليل ويمكن ان يعطي نتيجة سلبية خاطئة في العينة العشوائية المخففة.
👌ماهي الطريقة الصحيحة لتجميع عينة بول 24 ساعة؟
=====================
🔻يحدد المريض وقتاً معيناً ولنفترضه الساعة الثامنة صباحاً. عندما تدق الساعة الثامنة صباحاً تماماً يجب افراغ المثانة تماماً في المرحاض ( وليس في قارورة التجميع ) حتى وان كان ما بالمثانة عبارة عن قطرات معدودة. ويتم بعدها تجميع ما يتكون من بول في المثانة داخل قارورة التجميع حتى اليوم التالي، أي انه عندما تدق الساعة الثامنة صباحا في اليوم التالي يتم افراغ المثانة تماماً الى داخل قارورة التجميع حتى وان كان قد افرغ المثانة قبل الثامنة بخمس دقائق وحتى وان كانت عبارة عن قطرات معدودة.
فالمريض يبدأ في الثامنة تماما من اليوم الاول بإفراغ المثانة ( في المرحاض ) وينتهي في الثامنة تماماً في اليوم الثاني بإفراغ المثانة ( في قارورة التجميع ).
👌كيف يتم حفظ عينة البول المجمعة لـ 24 ساعة ؟
خلال فترة التجميع ( 24 ساعة ) يجب حفظ قارورة التجميع بالشكل الصحيح.
🔻بعض المواد في عينة البول لا تحتاج مواد حافظة، ويكفي وضعها بالثلاجة طوال فترة التجميع بمعنى ان لا تخرج القارورة من الثلاجة الا عندما يريد المريض إضافة ما تجمع من بول في مثانته اليها، ومن ثم يعيدها الى الثلاجة مرة اخرى وهكذا طوال اليوم: يخرجها كل ما أراد إضافة بول ويعيدها مرة اخرى الى الثلاجة.
🔻وبعض المواد في عينة البول تحتاج إضافة مواد حافظة الى قارورة التجميع تقيها من:
1⃣ التغيير الذي قد يحصل بسبب استهلاكها من قِبَل الخلايا او البكتريا المتواجدة في البول.
2⃣ او التحطم الذي قد يحصل لها بسبب التغير في الوسط ( في الاس الهيدروجيني غالباً ) الناتج بسبب ايض الخلايا او البكتريا المتواجدة في البول.
🔻كما ان المواد الحافظة ايضاً - بالإضافة الى تثبيطها للايض الخلوي او البكتيري – مهمة لجعل الوسط اكثر حامضية او اكثر قاعدية لأن بعض المواد التي يتم قياس تراكيزها في البول تكون اكثر استقراراً لمدة اطول في الوسط الحامضي ( فيضاف حمض معين كمادة حافظة )، والبعض الاخر منها تكون اكثر استقراراً في الوسط القاعدي ( فتضاف قاعدة معينة كمادة حافظة ).
https://telegram.me/joinchat/AAAAAECuqoTkgQkHpiHlGA
5⃣ 24-Hour Urine Specimen:
--------------------------------
Collected over a period of 24-hours for creatinine clearance or for quantifying other analytes, including Na+ and K+.
🔻عينات البول 24 ساعة يتم طلبها غالباً لإجراء الفحوصات على المواد التي يختلف تركيز افرازها في البول خلال ساعات اليوم او يختلف بنشاط اوخمول الشخص. فيتم قياس كل ما افرز من هذه المادة طوال اليوم.
🔻اما اذا كان تركيز المادة المراد قياسه لا يختلف إخراجه مع البول طوال ساعات اليوم بمعنى ان يكون التركيز ثابت - نوعاً ما - في أي وقت من اليوم فيتم طلب عينة عشوائية او يتم طلب عينة صباحية اذا كان التركيز قليل ويمكن ان يعطي نتيجة سلبية خاطئة في العينة العشوائية المخففة.
👌ماهي الطريقة الصحيحة لتجميع عينة بول 24 ساعة؟
=====================
🔻يحدد المريض وقتاً معيناً ولنفترضه الساعة الثامنة صباحاً. عندما تدق الساعة الثامنة صباحاً تماماً يجب افراغ المثانة تماماً في المرحاض ( وليس في قارورة التجميع ) حتى وان كان ما بالمثانة عبارة عن قطرات معدودة. ويتم بعدها تجميع ما يتكون من بول في المثانة داخل قارورة التجميع حتى اليوم التالي، أي انه عندما تدق الساعة الثامنة صباحا في اليوم التالي يتم افراغ المثانة تماماً الى داخل قارورة التجميع حتى وان كان قد افرغ المثانة قبل الثامنة بخمس دقائق وحتى وان كانت عبارة عن قطرات معدودة.
فالمريض يبدأ في الثامنة تماما من اليوم الاول بإفراغ المثانة ( في المرحاض ) وينتهي في الثامنة تماماً في اليوم الثاني بإفراغ المثانة ( في قارورة التجميع ).
👌كيف يتم حفظ عينة البول المجمعة لـ 24 ساعة ؟
خلال فترة التجميع ( 24 ساعة ) يجب حفظ قارورة التجميع بالشكل الصحيح.
🔻بعض المواد في عينة البول لا تحتاج مواد حافظة، ويكفي وضعها بالثلاجة طوال فترة التجميع بمعنى ان لا تخرج القارورة من الثلاجة الا عندما يريد المريض إضافة ما تجمع من بول في مثانته اليها، ومن ثم يعيدها الى الثلاجة مرة اخرى وهكذا طوال اليوم: يخرجها كل ما أراد إضافة بول ويعيدها مرة اخرى الى الثلاجة.
🔻وبعض المواد في عينة البول تحتاج إضافة مواد حافظة الى قارورة التجميع تقيها من:
1⃣ التغيير الذي قد يحصل بسبب استهلاكها من قِبَل الخلايا او البكتريا المتواجدة في البول.
2⃣ او التحطم الذي قد يحصل لها بسبب التغير في الوسط ( في الاس الهيدروجيني غالباً ) الناتج بسبب ايض الخلايا او البكتريا المتواجدة في البول.
🔻كما ان المواد الحافظة ايضاً - بالإضافة الى تثبيطها للايض الخلوي او البكتيري – مهمة لجعل الوسط اكثر حامضية او اكثر قاعدية لأن بعض المواد التي يتم قياس تراكيزها في البول تكون اكثر استقراراً لمدة اطول في الوسط الحامضي ( فيضاف حمض معين كمادة حافظة )، والبعض الاخر منها تكون اكثر استقراراً في الوسط القاعدي ( فتضاف قاعدة معينة كمادة حافظة ).
https://telegram.me/joinchat/AAAAAECuqoTkgQkHpiHlGA
اسماء الفحوصات في عينة البول التي يتطلب والتي لا يتطلب لها مواد حافظة مع اسم المادة الحافظة ..👇